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Folleto Bioquimica Enfermeria
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I. GENERALIDADES DE QUÍMICA
Se denomina química (del árabekēme (kem, )كيمياء, que significa 'tierra') a la ciencia que
estudia tanto la composición, estructura y propiedades de la materia como los cambios
que ésta experimenta durante las reacciones químicas y su relación con la energía.
Históricamente la química moderna es la evolución de la alquimia tras la Revolución
química (1733).
Las disciplinas de la química se han agrupado según la clase de materia bajo estudio o el
tipo de estudio realizado. Entre éstas se tienen la química inorgánica, que estudia la
materia inorgánica; la química orgánica, que trata con la materia orgánica; la bioquímica,
el estudio de substancias en organismos biológicos; la físico-química, que comprende los
aspectos energéticos de sistemas químicos a escalas macroscópicas, moleculares y
atómicas; la química analítica, que analiza muestras de materia y trata de entender su
composición y estructura. Otras ramas de la química han emergido en tiempos recientes,
por ejemplo, la neuroquímica estudia los aspectos químicos del cerebro.
La ubicuidad de la química en las ciencias naturales hace que sea considerada una de las
ciencias básicas. La química es de gran importancia en muchos campos del conocimiento,
como la ciencia de materiales, la biología, la farmacia, la medicina, la geología, la
ingeniería y la astronomía, entre otros.
Desde el punto de vista microscópico, las partículas involucradas en una reacción química
pueden considerarse un sistema cerrado que intercambia energía con su entorno. En
procesos exotérmicos, el sistema libera energía a su entorno, mientras que un proceso
endotérmico solamente puede ocurrir cuando el entorno aporta energía al sistema que
reacciona. En la mayor parte de las reacciones químicas hay flujo de energía entre el
sistema y su campo de influencia, por lo cual puede extenderse la definición de reacción
química e involucrar la energía cinética (calor) como un reactivo o producto.
Aunque hay una gran variedad de ramas de la química, las principales divisiones son:
bioquímica
fisicoquímica
química analítica
química inorgánica
química orgánica
Es común que entre las comunidades académicas de químicos la química analítica no sea
considerada entre las subdisciplinas principales de la química y sea vista más como parte
de la tecnología química. Otro aspecto notable en esta clasificación es que la química
Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.
2 Bioquímica UNAN-León
inorgánica sea definida como "química no orgánica". Es de interés también que la química
física (o fisicoquímica) es diferente de la física química. La diferencia es clara en inglés:
"chemicalphysics" y "physicalchemistry"; en español, ya que el adjetivo va al final, la
equivalencia sería:
química física Physicalchemistry
física química Chemicalphysics
La gran importancia de los sistemas biológicos hace que en la actualidad gran parte del
trabajo en química sea de naturaleza bioquímica. Entre los problemas más interesantes se
encuentran, por ejemplo, el estudio del desdoblamiento de las proteínas y la relación
entre secuencia, estructura y función de proteínas.
Si hay una partícula importante y representativa en la química, es el electrón. Uno de los
mayores logros de la química es haber llegado al entendimiento de la relación entre
reactividad química y distribución electrónica de átomos, moléculas o sólidos. Los
químicos han tomado los principios de la mecánica cuántica y sus soluciones
fundamentales para sistemas de pocos electrones y han hecho aproximaciones
matemáticas para sistemas más complejos. La idea de orbital atómico y molecular es una
forma sistemática en la cual la formación de enlaces es comprensible y es la sofisticación
de los modelos iniciales de puntos de Lewis. La naturaleza cuántica del electrón hace que
la formación de enlaces sea entendible físicamente y no se recurra a creencias como las
que los químicos utilizaron antes de la aparición de la mecánica cuántica. Aún así, se
obtuvo gran entendimiento a partir de la idea de puntos de Lewis.
Conceptos fundamentales
Partículas
Los átomos son las partes más pequeñas de un elemento (como el carbono, el hierro o el
oxígeno). Todos los átomos de un mismo elemento tienen la misma estructura electrónica
(responsable ésta de la mayor parte de las características químicas), y pueden diferir en la
cantidad de neutrones (isótopos). Las moléculas son las partes más pequeñas de una
sustancia (como el azúcar), y se componen de átomos enlazados entre sí. Si tienen carga
eléctrica, tanto átomos como moléculas se llaman iones: cationes si son positivos, aniones
si son negativos.
El mol se usa como contador de unidades, como la docena (12) o el millar (1000), y
equivale a 6.022x1023. Se dice que 12 gramos de carbono o un gramo de hidrógeno o 56
gramos de hierro contienen aproximadamente un mol de átomos (la masa molar de un
elemento está basada en la masa de un mol de dicho elemento). Se dice entonces que el
mol es una unidad de cambio. El mol tiene relación directa con el número de Avogadro. El
número de Avogadro fue estimado para el átomo de carbono por el químico y físico
italiano Carlo Amedeo Avogadro, Conde de Quarequa e di Cerreto. Este valor, expuesto
anteriormente, equivale al número de partículas presentes en 1 mol de dicha sustancia:
Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.
3 Bioquímica UNAN-León
Dentro de los átomos pueden existir un núcleo atómico y uno o más electrones. Los
electrones son muy importantes para las propiedades y las reacciones químicas. Dentro
del núcleo se encuentran los neutrones y los protones. Los electrones se encuentran
alrededor del núcleo. También se dice que el átomo es la unidad básica de la materia con
características propias. Está formado por un núcleo, donde se encuentran protones.
Generalmente los átomos se combinan en proporciones fijas para generar moléculas. Por
ejemplo, dos átomos de hidrógeno se combinan con uno de oxígeno para dar una
molécula Disoluciones
Disolución
En agua, y en otros disolventes (como la acetona o el alcohol), es posible disolver
sustancias, de forma que quedan disgregadas en las moléculas o en los iones que las
componen (las disoluciones son transparentes). Cuando se supera cierto límite, llamado
solubilidad, la sustancia ya no se disuelve, y queda, bien como precipitado en el fondo del
recipiente, bien como suspensión, flotando en pequeñas partículas (las suspensiones son
opacas o traslúcidas).
Acidez
El pH es una escala logarítmica para describir la acidez de una disolución acuosa. Los
ácidos, como por ejemplo el zumo de limón y el vinagre, tienen un pH bajo (inferior a 7).
Las bases, como la sosa o el bicarbonato de sodio, tienen un pH alto (superior a 7).
Formulación y nomenclatura
La IUPAC, un organismo internacional, mantiene unas reglas para la formulación y
nomenclatura química. De esta forma, es posible referirse a los compuestos químicos de
forma sistemática y sin equívocos.
Mediante el uso de fórmulas químicas es posible también expresar de forma sistemática
las reacciones químicas, en forma de ecuación química.
La Química Orgánica, junto con la Bioquímica, es la ciencia básica que permiteexplicar los
procesos químicos que tienen lugar en los organismos vivos. De hecho, elnombre Química
Orgánica proviene de la antigua creencia de que ciertas sustanciassólo podían ser
producidas por organismos vivos.Los pueblos Prehistóricos hicieron uso de las
Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.
5 Bioquímica UNAN-León
Desde muy antiguo se sabía que la grasa animal se podía convertir en jabón
portratamiento con lejía. Hasta época tan reciente como 1948, los químicos orgánicos
nopudieron sintetizar productos que fueran capaces de competir con el
jabón(detergentes).
La teoría de la fuerza vital sufrió un gran revés en 1828, año en el que Wöhlerconsiguió
sintetizar la urea por descomposición térmica del isocianato amónico.Según la
clasificación de Berzelius la urea era un Compuesto orgánico, poseedor defuerza vital y,
por tanto, imposible de ser sintetizado a partir de compuestosclasificados como
inorgánicos:
Durante el primer tercio de siglo XIX investigadores como Gay-Lussac, Liebig yBerzelius
descubrieron y perfeccionaron nuevos métodos analíticos que permitierondeterminar la
clase de elementos, así como su proporción, que constituían loscompuestos
orgánicos.Hacia mitad del siglo XIX, el desarrollo incipiente de la síntesis orgánica
permitióla preparación de compuestos orgánicos a partir de materiales de
partidarelativamente simples.
Uno de los aspectos de la Química que se resistía a los esfuerzos de las mentesmás
brillantes del siglo XIX era el relacionado con la estructura de los compuestosorgánicos. Se
sabía, por ejemplo, que el alcohol etílico y el dimetiléter tenían la mismafórmula
molécular, C2H6O, pero mientras que el primero es un líquido con punto deebullición
78°C, el segundo es un gas. Los químicos del siglo XIX pensaron que lasdiferentes
propiedades químicas que presentaban compuestos con la misma fórmulamolecular se
tenían que deber a la forma en la que se ordenaban los átomos en laestructura molecular.
Cuando dos átomos comparten dos electrones entre sí se forma entre ellos unenlace
covalente. Los átomos, de acuerdo con su configuración electrónica, puedencumplir la
regla del octeto con pares de electrones compartidos (electronesenlazantes) y pares de
electrones sin compartir (electrones no enlazantes).Las estructuras de Lewis utilizan un
punto para representar a un electrón devalencia, y un par de puntos o una línea para
representar a pares de electrones. Acontinuación, se indica la representación de Lewis de
algunas moléculas orgánicas,como el etano, la metilamina, el metanol y el clorometano.
Nótese que estas tresúltimas contienen átomos que consiguen su octeto electrónico
Elaborado por: Francisco J. Martínez C. M.Sc.
7 Bioquímica UNAN-León
Cuando esto ocurre el enlace covalente se denomina enlace polar. Por ejemplo,cuando el
carbono se enlaza al cloro el par de electrones del enlace se encuentraatraído con más
intensidad por el átomo de cloro, de manera que sobre el átomo decarbono aparece una
pequeña carga parcial positiva y sobre el átomo de cloroaparece una cantidad igual de
carga negativa. En la siguiente figura se indica el enlacecovalente polar C-Cl de la molécula
de clorometano. La polaridad del enlace se indicacon una flecha que dirige su punta hacia
el extremo negativo del enlace polar y unsigno mas (+) en el extremo positivo del enlace.
Estructuras de resonancia.
Algunas moléculas orgánicas se pueden representar mediante dos o másestructuras de
Lewis, que difieren entre sí únicamente en la distribución de loselectrones, y que se
denominan estructuras resonantes. En estos casos, la moléculatendrá características de
ambas estructuras y se dice que la molécula es un híbridode resonancia de las estructuras
resonantes. El método de la resonancia permitesaber, de forma cualitativa, la
estabilización que puede conseguir una molécula pordeslocalización electrónica. Cuanto
mayor sea el número de estructuras resonantesmediante las que se pueda describir una
especie química mayor será su estabilidad.
atribuirse a cada estructura. De forma cualitativa se puede evaluar esta mayor omenor
estabilidad teniendo en cuenta los siguientes puntos:
1. Una estructura resonante será tanto más estable cuanto mayor sea el númerode
enlaces formales que posea.
2. Las estructuras iónicas con separación de cargas son más inestables que lasno
cargadas.
3. Entre dos estructuras resonantes con separación de cargas, y en igualdad deotras
condiciones, será más estable la estructura con la carga negativa en el átomomás
electronegativo.
4. Las estructuras resonantes con octetos completos en todos los átomos de
lasegunda fila del Sistema Periódico son particularmente estables, aunque ello
supongala presencia de una carga positiva en un átomo electronegativo.
La unión entre los átomos de carbono se realiza mediante enlaces simples C-C.Son los
principales componentes de los combustibles (gas natural y gas licuado depetróleo), la
gasolina, el aceite para motores y la parafina.Los alquenos, son hidrocarburos que
contienen al menos un enlace doble C-C.Se denominan también olefinas.
Por otra parte, existen hidrocarburos que presentan en su estructura uno o variosanillos
aromáticos y por ello reciben el nombre de hidrocarburos aromáticos. Elejemplo más
representativo de esta familia de compuestos orgánicos es el benceno.
b) Ramificados
Las cadenas laterales (radicales) formadas por átomos de carbono e hidrógenoque forman
parte de cualquier compuesto orgánico se nombran utilizando el prefijocorrespondiente
según el número de átomos de carbono que posea (tal y como seacaba de ver para los
alcanos lineales) y la terminación .ILO
CH2- metilo CH3(CH2)2CH2 butilo
CH3CH2 etilo CH3(CH2)2CH2 butilo
CH3CH2CH2 propilo CH3(CH2)2CH2 butilo
CH3(CH2)2CH2 butilo CH3(CH2)2CH2 butilo
CH3(CH2)3CH2 pentilo
Para nombrar hidrocarburos ramificados hay que seguir los siguientes pasos:
1. Numerar la cadena más larga comenzando por el extremo más próximo alradical
2. Se escribe y nombra el número correspondiente a la posición del radicaldelante de
su nombre
3. Si hay varios radicales iguales, el nombre del radical va precedido de unprefijo que
indica el número de radicales (di-, tri- tetra-,...)
4. Los radicales distintos se nombran por orden alfabético, comenzando anumerar por
el extremo más próximo a un radical
Hidrocarburos insaturados:
II. Alquenos
Son hidrocarburos en los que existen dobles enlaces. Estos hidrocarburos senombran de la
siguiente forma:
1. Los que sólo tienen un enlace doble se nombran cambiando la terminación .ano por
.ENO indicando con un número la posición del doble enlace (empezando acontar por el
extremo más próximo al doble enlace)
2. Si hay ramificaciones se toma como cadena principal la cadena más larga delas que
contienen el doble enlace y para comenzar la numeración de los carbono serealiza de
manera que el doble enlace posea el número más pequeño posible.
3. Si contiene más de un doble enlace el sufijo es .dieno, -trieno, -tetraeno,...
III. Alquinos
Son hidrocarburos con triples enlaces. Estos hidrocarburos se nombran de lasiguiente
forma:
1. Los que sólo tienen un enlace doble se nombran cambiando la terminación. ano
por .INO indicando con un número la posición del triple enlace (empezando
acontar por el extremo más próximo al triple enlace)
Hidrocarburos aromáticos.
Todos los hidrocarburos aromáticos poseen en su estructura uno o más anillosde benceno
más o menos sustituidos.Los sustituyentes de un anillo bencénico se nombran como
radicales seguidosde la palabra benceno.Si hay dos sustituyentes su posición relativa se
indica con los localizadores: omediante los prefijos siguientes:
Localizadores prefijos
1-2 o- orto
1-3 m- meta
1-4 p- para
Alcoholes.
Son compuestos que poseen el grupo hidroxilo (-OH) en su estructura. Al igualque los
haluros de alquilo, los alcoholes también pueden clasificarse en primarios,secundarios o
terciarios, según el grado de sustitución del carbono que está unido algrupo hidroxilo.
Los alcoholes son compuestos muy polares debido a la presencia del grupohidroxilo. En la
siguiente figura se representa la estructura general de un alcohol asícomo el contorno de
densidad electrónica del metanol, en el que se aprecia una zonacoloreada en rojo, que es
la situada en la proximidad del átomo de oxígeno, y unazona coloreada en azul, que
denota falta de densidad electrónica y que corresponde alátomo de hidrógeno unido al
oxígeno.
Algunos de los alcoholes son compuestos orgánicos muy comunes, como elmetanol que se
emplea como disolvente industrial y combustible en los coches decarreras, o el etanol que
es el alcohol que se encuentra en las bebidas alcohólicas.
Éteres.
Los éteres poseen un átomo de oxígeno unido a dos cadenas alquílicas quepueden ser
iguales o diferentes. El más conocido es el éter dietílico que se empleabacomo agente
anestésico en operaciones quirúrgicas.
Los éteres se nombran colocando el nombre de las dos cadenas alquílicas quese
encuentran unidas al átomo de oxígeno, una a continuación de la otra, y,finalmente, se
añade la palabra éter.
Aminas.
Son compuestos que poseen el grupo amino en su estructura. Se considerancompuestos
derivados del amoníaco, por tanto, presentan propiedades básicas.También pueden
clasificarse como primarias, secundarias o terciarias, según el gradode sustitución del
átomo de nitrógeno.
Tradicionalmente las aminas se nombran colocando los nombres de los radicalesen orden
alfabético seguido de la terminación AMINA.
En la actualidad se emplea otro sistema para nombrar a las aminas. Estesistema consiste
en:
1. Identificar la cadena principal como aquella que contiene mayor número
deátomos de carbono y además contiene el grupo amino
2. Colocar la terminación AMINA al final del nombre del hidrocarburo queconstituye
el esqueleto de la cadena principal.
3. Para localizar el grupo amino dentro de la cadena principal se utiliza el númerodel
carbono que está unido directamente al nitrógeno y este número o localizador
secoloca delante del nombre de la terminación AMINA.
4. Si la amina es secundaria o terciaria, se dan los nombres de los radicalesalquilo que
están unidos al nitrógeno precedidos de la letra N en cursiva para indicarque
dichos grupos están unidos al nitrógeno y no a un carbono.
Aldehídos y cetonas.
Estos compuestos contienen el grupo funcional carbonilo que está formado porun átomo
de oxígeno unido mediante un doble enlace a un átomo de carbono (C=O).En los
aldehídos el grupo carbonilo está unido a un átomo de carbono y a unátomo de hidrógeno
y en las cetonas el grupo carbonilo está unido a dos átomos decarbono. El grupo carbonilo
es bastante polar de manera que los aldehídos y cetonasde bajo peso molecular son
solubles en agua. De hecho, tanto la acetona como elacetaldehído son miscibles en agua
en cualquier proporción.
Las cetonas nombran con la terminación .ONA numerando la cadena de formaque los
localizadores de los grupos cetonas sean lo más bajos posible.
Ácidos carboxílicos.
Estos compuestos se caracterizan por poseer en su estructura al grupo funcionalcarboxilo
(-COOH). Muchos ácidos carboxílicos simples reciben nombres nosistemáticos que hacen
referencia a las fuentes naturales de las cuales proceden. Porejemplo, el ácido fórmico se
llama así porque se aisló por primera vez de las hormigas(formica en latín). El ácido
acético, que se encuentra en el vinagre, toma su nombre dela palabra acetum, .ácido.. El
ácido propiónico da el aroma penetrante a algunosquesos y el ácido butírico es el
responsable del olor repulsivo de la mantequilla rancia.
Al igual que los aldehídos y cetonas, los ácidos carboxílicos de bajo pesomolecular son
muy polares y, por tanto, muy solubles en agua.El grupo ácido (-COOH) se halla siempre
en uno o ambos extremos de lacadena y se nombran con la terminación .OICO
Cloruro de acetilo
Se nombran colocando las palabras cloruro de y el nombre del ácido carboxílicodel que
deriva cambiando la terminación -OICO por .ILO.
Se nombran de la siguiente manera: nombre del ácido del que deriva con laterminación –
ato de + nombre del radical que sustituye al H del ácidocorrespondiente con la
terminación –ilo
c) Amidas. Las amidas se pueden obtener por reacción entre un ácidocarboxílico y una
amina, que puede ser primaria o secundaria. La estructura dealgunas amidas simples,
como la acetamida y la propanamida, se indica acontinuación:
d) Nitrilos.El grupo funcional de los nitrilos es el grupo ciano (CN), que está constituido
porun átomo de carbono unido mediante un triple enlace a un nitrógeno. Uno de
losnitrilos más usuales en los laboratorios de Química Orgánica es el acetonitilo, dondese
emplea como disolvente.
III. BIOQUIMICA
La Bioquímica (término utilizado por primera vez en 1877 por FelixHoffer-Seyler) puede
ser definida como una rama o especialidad de la Biología que estudia los constituyentes
químicos de los seres vivos, sus funciones y las transformaciones que realizan en los
organismos vivos a nivel molecular. Es decir se dedica al conocimiento de la base
molecular de la vida.
Los seres vivos están formados por sustancias químicas y cualquier función biológica
puede describirse mediante las estructuras y reacciones de dichas sustancias. Así que para
entender cualquier proceso de la vida es necesario estudiar la vida a nivel molecular.El
nivel molecular de los organismos constituye uno de los niveles de organización de vida,
recordemos que estos niveles de organización son:
Nivel subatómico: lo integran las partículas más pequeñas de la materia, como son
los protones, los neutrones y los electrones.
Nivel atómico: lo componen los átomos, que son la parte más pequeña de un
elemento químico que puede intervenir en una reacción.
Nivel molecular: Las moléculas son el resultado de la unión de dos o más átomos,
iguales o distintos, mediante enlaces químicos. En este nivel hay moléculas muy
simples, como el oxígeno (O2) o el agua (H2O), que forman parte de la materia viva
y de la inerte, y otras mucho más complejas, como las proteínas y los ácidos
nucleicos,
Nivel celular se observa que hay muchas moléculas diversas que pueden asociarse
entre sí hasta obtenerse estructuras complejas, y altamente especializadas, a las
que se denomina organelos. Las mitocondrias y el núcleo que contiene el material
hereditario son ejemplos de organelos. La célula en sí es la unidad básica
estructural y funcional de la vida. Hay seres vivos que pertenecen a este nivel por
estar formados por una sola célula: son los seres unicelulares.
En la mayoría de los organismos pluricelulares, las células se agrupan para formar tejidos,
como el tejido muscular y el nervioso. Los tejidos, a su vez, están organizados en
estructuras funcionales llamadas órganos, como el corazón y el estómago. Cada grupo de
funciones biológicas es realizado por un conjunto coordinado de tejidos y órganos,
llamado aparato o sistema orgánico. El sistema circulatorio y el aparato digestivo son
ejemplos de este nivel de organización. Al funcionar juntos, con gran precisión, los
sistemas y aparatos orgánicos integran el organismo pluricelular complejo. Y luego
continúan los niveles de organización ecológica.
Objetivos de la bioquímica
La Bioquímica como ciencia pretende describir la estructura, la organización y las
funciones de los seres vivos en términos moleculares, planteándose los siguientes
objetivos:
Señalar cuales son los componentes moleculares de la materia viva.
Describir la estructura química y tridimensional de las moléculas de la materia viva
y relacionarlo con la función que cumple.
Ramas de la bioquímica
Bioquímica estructural,
la Bioquímica metabólica,
la Enzimología,
la Bioenergética
y la Bioquímica de la información genética o Biología molecular.
Bioelementos
Todos los seres vivos, desde la célula bacteriana más pequeña hasta el ser humano, están
constituidos, cualitativa y cuantitativamente por los mismos elementos químicos. De
todos los elementos que se hallan en la corteza terrestre, sólo unos 25 son componentes
de los seres vivos.
ii. Lípidos: Los lípidos saponificables cumplen dos funciones primordiales para las
células; por una parte, los fosfolípidos forman el esqueleto de las membranas
celulares (bicapa lipídica); por otra, los triglicéridos son el principal almacén de
energía de los animales. Los lípidos insaponificables, como los isoprenoides y los
esteroides, desempeñan funciones reguladoras (colesterol, hormonas sexuales,
prostaglandinas).
iii. Proteínas: Son las biomoléculas que más diversidad de funciones realizan en los seres
vivos; prácticamente todos los procesos biológicos dependen de su presencia y/o
actividad. Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones
metabólicas de las células; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la
hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; anticuerpos,
encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños; los
receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una
respuesta determinada.
iv. Ácidos nucleicos: Los ácidos nucleicos, ADN y ARN, desempeñan, tal vez, la función
más importante para la vida: contener, de manera codificada, las instrucciones
necesarias para el desarrollo y funcionamiento de la célula. El ADN tienen la
capacidad de replicarse, transmitiendo así dichas instrucciones a las células hijas que
heredarán la información.Algunas, como ciertos metabolitos (ácido pirúvico, ácido
láctico, ácido cítrico, etc.) no encajan en ninguna de las anteriores categorías citadas.
v. Vitaminas: Que son usadas como cofactores en algunas reacciones enzimáticas.
V. VITAMINAS
HISTORIA
El descubrimiento de las vitaminas se produjo a raíz de la observación de que, mientras
que una dieta sintética (con carbohidratos, proteínas, lípidos y minerales, exclusivamente)
no podía mantener el crecimiento de animales de experimentación, la adición de leche a
la mezcla producía un alimento suficiente. El fraccionamiento de la leche permitió
encontrar rápidamente que tanto la fracción grasa como la acuosa eran igualmente
indispensables, y a los componentes esenciales (todavía desconocidos) se les llamó
vitamina A (la presente en la grasa) y B (le presente en la fracción acuosa).
La dieta es la fuente de todos los nutrientes para los seres humanos. Estos se dividen
clásicamente en componentes de la dieta que proporcionan energía (carbohidratos,
grasas y proteínas), fuentes de aminoácidos esenciales y no esenciales (proteínas), ácidos
Las vitaminas no generan energía, son acalóricas. Sus carencias o deficiencias originan
trastornos y patologías concretas.Las vitaminas son consideradas como nutrientes, ya que
participan en los procesos metabólicos del organismo, todas tienen un papel metabólico
específico. Esta definición excluye a oligoelementos esenciales (sustancias inorgánicas) y a
los aminoácidos esenciales, que son sustancias orgánicas preformadas y necesarias.
El término vitamina se restringe aquí para incluir únicamente las sustancias orgánicas
necesarias para la nutrición de mamíferos; las sustancias requeridas únicamente por
microorganismos y células en cultivo deben definirse como factores de crecimiento.
Cuando la vitamina se encuentra en más de una forma química (p. ej., piridoxina,
piridoxal, piridoxamina), o como un precursor (p. ej., caroteno para vitamina A), esos
análogos a veces se denominan Vitámeros.
Clasificación
Se puede hacer una clasificación de ellas, dependiendo de su solubilidad. Las vitaminas A,
D, E, K y Coenzima Q10, son liposolubles, se absorben en nuestro organismo con la ayuda
de las grasas y aceites, y las vitaminas del complejo B y C son hidrosolubles.Si bien las
vitaminas individuales difieren mucho en cuanto a estructura y función, se aplican algunas
aseveraciones generales. Las vitaminas hidrosolubles sólo se almacenan en una cantidad
limitada y se requiere consumo frecuente para conservar la saturación de los tejidos. Las
vitaminas liposolubles pueden almacenarse en cantidades muy abundantes, y esta
propiedad les confiere un potencial de toxicidad grave que excede mucho la del grupo
hidrosoluble.
Son sustancias lábiles, ya que se alteran fácilmente por cambios de temperatura y pH, y
también por almacenamientos prolongados. Aunque todos los alimentos aportan
vitaminas en mayor o menor cantidad, no hay ningún alimento que las posea todas y
menos aún en las cantidades necesarias para el organismo. Por tanto, hay de buscar una
dieta variada y equilibrada que incluya abundancia de frutas y verduras, por su gran
contenido en vitaminas. Las deficiencias de vitaminas y los excesos de algunas de ellas
producen enfermedades de mayor o menor gravedad.
Las principales diferencias entre los dos grupos de vitaminas son las siguientes:
Vitaminas hidrosolubles Vitaminas liposolubles
Se caracterizan porque se disuelven en agua, por lo que Se caracterizan porque no son solubles en
pueden pasarse al agua del lavado o de la cocción de los agua, se almacenan en el organismo y su
alimentos. Muchos alimentos ricos en este tipo de ingesta en exceso puede provocar desajustes.
vitaminas no nos aportan al final de prepararlos la misma
cantidad que contenían inicialmente. Para recuperar Químicamente se trata de lípidos
parte de estas vitaminas (algunas se destruyen con el insaponificables, caracterizados por su
calor) se puede aprovechar el agua de cocción de las incapacidad para formar jabones, ya que
verduras para preparar caldos o sopas. carecen en sus moléculas de ácidos grasos
unidos mediante enlaces éster. Pertenecen a
A diferencia de las vitaminas liposolubles no se este grupo las vitaminas A, D, E y K.
almacenan en el organismo. Esto hace que deban
aportarse regularmente y sólo puede prescindirse de
ellas durante algunos días.
Alimentos más ricos en las diferentes vitaminas, clasificados de mayor a menor cantidad
de las mismas.
En el inicio de los estudios sobre vitaminas existió una cierta confusión, aplicándose a
veces distintos nombres a la misma vitamina. Tal es el caso de la llamada "vitamina B5",
que es en realidad la misma que la B6, la "vitamina B3", que es una mezcla de niacina y
ácido pantoténico o la "vitamina M", que es el ácido fólico.
Actualmente, algunos vendedores de "alimentos saludables" intentan hacer creer que una
serie de sustancias que ellos comercializan son vitaminas. Es falso, un fraude, y en algunos
casos además un peligro para la salud.
Taurina: Esta sustancia es esencial para los gatos, y puede que para los niños
recién nacidos, ya que la leche humana contiene más que la de otras especies. Por
esta razón se añade a las leches destinadas a alimentación infantil. Para los
adultos, y para los niños que no sean de pecho, es absolutamente innecesaria.
Estructura química: Los glúcidos son compuestos formados en su mayor parte por átomos
de carbono e hidrógeno y en una menor cantidad de oxígeno. Los glúcidos tienen enlaces
químicos difíciles de romper llamados covalentes, mismos que poseen gran cantidad de
energía, que es liberada al romperse estos enlaces. Una parte de esta energía es
aprovechada por el organismo consumidor, y otra parte es almacenada en el
organismo.En la naturaleza se encuentran en los seres vivos, formando parte de
biomoléculas aisladas o asociadas a otras como las proteínas y los lípidos.
Monosacáridos:Los glúcidos más simples, los monosacáridos, están formados por una sola
molécula; no pueden ser hidrolizados a glúcidos más pequeños. La fórmula química
general de un monosacárido no modificado es (CH2O)n, donde n es cualquier número igual
o mayor a tres, su límite es de 7 carbonos. Los monosacáridos poseen siempre un grupo
carbonilo en uno de sus átomos de carbono y grupos hidroxilo en el resto, por lo que
pueden considerarse polialcoholes.
cinco y seis átomos son llamados formas furanosa y piranosa respectivamente y existen en
equilibrio con la cadena lineal abierta.
La sacarosa es el disacárido más abundante y la principal forma en la cual los glúcidos son
transportados en las plantas. Está compuesto de una molécula de glucosa y una molécula
de fructosa. El nombre sistemático de la sacarosa, O-α-D-glucopiranosil-(1→2)- β-D-
fructofuranósido, indica cuatro cosas:
Sus monosacáridos: Glucosa y fructosa.
Disposición de las moleculas en el espacio: La glucosa adopta la forma piranosa y la
fructosa una furanosa.
Unión de los monosacáridos: El carbono anomérico uno (C1) de α-glucosa está
enlazado en alfa al C2 de la fructosa formando 2-O-(alfa-D-glucopiranosil)-beta-D-
fructofuranosido y liberando una molécula de agua.
El sufijo -ósido indica que el carbono anomérico de ambos monosacáridos
participan en el enlace glicosídico.
Los glúcidos, por su fuerte carácter hidrofílico se rodean de partículas de agua ocupando
más espacio en las células y son atacados más fácilmente por las enzimas hidrolíticas que
las proteínas o las grasas y por eso son una fuente de obtención rápida de energía. Las
proteínas y grasas son componentes vitales para la construcción de tejido corporal y
células, y por lo tanto debería ser recomendado no malgastar tales recursos usándolos
para la producción de energía.Los glúcidos no son nutrientes esenciales, ya que el cuerpo
puede tener toda su energía a partir de la síntesis de proteínas y grasas. El cerebro no
puede quemar grasas y necesita glucosa para obtener energía del organismo, y así puede
sintetizar esta glucosa a partir de proteínas. La metabolización de las proteínas aporta 4
kcal por gramo, mientras que las grasas contienen 9kcal y el alcohol 7 kcal por gramo.
Alimentos con altos contenidos en glúcidos son pastas, patatas, fibra, cereales y
legumbres. Los glúcidos ayudan a la desmaterialización de azúcares en la sangre, y gracias
a ellos conseguimos que no baje el porcentaje medio de insulina en la sangre. Basado en
la evidencia del riesgo a la cardiopatía y obesidad, el Instituto de Medicina (Estados
Unidos) recomienda que los adultos estadounidenses y canadienses obtengan el 40 al 65%
de energía de la dieta a partir de los glúcidos. La FAO (Food and AgricultureOrganization) y
la WHO (WorldHealthOrganization) recomiendan que las guías de alimentación nacional
establezcan la meta de 55 a 75% del total de la energía a partir de glúcidos, pero sólo 10%
de alimentos a partir de azúcar libre (glúcidos simples).
La distinción entre "glúcidos buenos" y "glúcidos malos" es una distinción carente de base
científica. Aunque estos conceptos se han utilizado en el diseño de las dietas cetogénicas
como las dietas bajas en glúcidos, las cuales promueven una reducción en el consumo de
granos y almidones en favor de proteínas. El resultado es una reducción en los niveles de
Esta propiedad de los Lípidos se debe a que en sus estructuras poseen 2 grupos distintos:
Una cabeza polar hidrofílica: que es el extremo de la molécula que contiene los
elementos de oxígenos, lo que la hace afín al agua, o sea es la región hidrofílica de
la molécula.
Una(s) cola(s) no polar hidrofóbica: es la región de la molécula que solo contiene
las cadena(s) hidrocarbonadas, y por ausencia de oxígeno no son afín al agua.
Al contacto con el agua las cabezas polares de las moléculas de Lípidos quedan en
contacto con el agua y las colas hidrofóbicas quedan escondidas del agua, lo que le
permite formar estructuras como micelas, bicapas lipídicas y liposomas.
La mayoría de los lípidos presentan como unidades a los ácidos grasos unidos en un
alcohol específico por el enlace ester, pero en otros tipos de Lípidos las unidades son el
isopreno.
Ácidos grasos
Existen casi 70 ácidos grasos distintos como unidades de muchos lípidos.
Definición: Los ácidos grasos son moléculas sencillas formadas de largas cadenas
hidrocarbonadas que contienen un grupo carboxilo en uno de sus extremos y un grupo
metilo en el otro extremo.
Existen “ácidos grasos esenciales” que son aquellos que el organismo no los puede sintetizar y
necesita ingerirlos en la dieta. En el hombre son 3 los ácidos grasos esenciales: ácido linoleico,
ácido linolénico y ácido araquidónico.
Función:
Son “fuente de energía” en el metabolismo de los organismos aerobios.
Constituyen junto con un alcohol específico las unidades o moléculas sencillas para
conformar otros lípidos.
La mayoría de los ácidos grasos naturales posee un número par de átomos de carbono,
esto es debido a que son sintetizados a partir de acetato (CH3CO2-), el cual posee
dosátomos de carbono. Los ácidos grasos pueden presentar diferentes longitudes de las
cadenas y grupos funcionales diferentes al grupo carboxilo.
Clasificación de los lípidos: Según su composición química los lípidos se clasifican en:
Lípidos Simples
Lípidos Complejos
Lípidos Isoprenoides
Lípidos simples:están formados solo por unidades de ácidos grasos unidad a un alcohol
específico por medio de “enlaces éster”.Se subclasifican en:
Glicéridos
Ceras.
Glicéridos: El alcohol que contienen es el glicerol conocido también como glicerina, unido
a 1 ó 2 ó 3 ácidos grasos por medio de enlaces éster.El glicerol es un alcohol de 3 átomos
de C, que contiene también 3 grupos hidroxilos (OH) o sea es un alcohol trihidroxilado.
Según la cantidad de ácidos grasos que se unen al glicerol, los glicéridos sesubclasifican
en:
Monoglicéridos: 1 ácido graso + glicerol
Diglicéridos: 2 ácidos grasos + glicerol
Trigliceridos: 3 ácidos grasos + glicerol
Los Triglicéridos son los más importantes porque a este grupo pertenecen las moléculas
de grasa.
En las grasas como se unen 3 ácidos grasos al glicerol se establecen 3 enlaces éster.
Los ácidos grasos que se unen para formar una molécula de grasa pueden ser los mismos
o distintos ácidos grasos.El enlace éster se forma cuando un OH del grupo carboxilo de un
ácido graso se une al H de un OH de la molécula de alcohol con la salida de una molécula
de H2O.
Función de las grasas: Son reservas de energía (almacenan a los ácidos grasos que son
fuente de energía al igual que el glicerol). En los animales las grasas constituyen la mayor
reserva de energía (en las plantas la mayor reserva de energía es el almidón).
CERAS: están constituidas por ácidos grasos y alcoholes monohidroxilados, como por
ejemplo el Colesterol. Son abundantes en la naturaleza, las mismas pueden ser obtenidas
de fuentes animales y plantas ejemplos de ellas tenemos la cera de abeja y la lanolina
respectivamente.
Lípidos Complejos:Son lípidos que además de ácidos grasos más un alcohol, contienen P o
N.Se subclasifican en:
Fosfolípidos
Esfingolípidos
Fosfolípidos: Contienen como alcohol al glicerol al que van unido 2 ácidos grasos y un
grupo fosfato por medio de enlaces ester. Ej: Lecitina, Cefalina, etc.
Ac. Fosfatídico
glicerol-3-fosfato
Alcohol Esfin-gosina
acido graso
enlace peptídico
Lípidos Isoprenoides: Son lípidos que tienen como unidad al Isopreno.El Isopreno es un
hidrocarburo de 5C con la siguiente estructura:
Esteroles: A este grupo pertenecen el ergosterol (en las plantas) y colesterol (en los
animales).El colesterol si se sedimenta en la sangre puede obstruir el flujo sanguíneo y
provocar la enfermedad arteroesclerosis.
Función: Son componentes de las membranas celulares (aunque en menor proporción
que los fosfolípidos).
Saponificación
Es un proceso que se da por la hidrólisis básica al calor de los Lípidos saponificables, para
producir sales de sus ácidos grasos llamados jabones.
La preparación o manufactura del jabón no ha variado mucho, se usan las mismas técnicas
que antiguamente, se trata la grasa o aceite con disolución de soda cáustica (NaOH) al
40%, mediante la reacción conocida como Saponificación, entonces se produce la
hidrólisis de los triglicéridos formando ácidos grasos y glicerol o glicerina los ácidos se
convierten en sales en presencia de una base.
Lípidos Saponificables: son los lípidos que producen jabón. A este grupo
pertenecen todos los lípidos clasificados como Simples y Complejos.
Lípidos Insaponificables: son los lípidos que no producen jabón, porque no
contiene ácidos grasos en sus moléculas. A este grupo pertenecen todos los
clasificados como Lípidos Isoprenoides.
C. Proteínas:
Son Biomoléculas Orgánicas compuestas de elementos de C, H, O y N y a veces S.
Comprende un grupo de moléculas de gran diversidad estructural que cumplen un gran
número de funciones biológicas de gran importancia.
Están formadas por una secuencia de unidades de aa (aminoácidos) unidas por enlace
peptídico (además por enlaces no covalentes como enlace iónico, puentes de H, etc..).
Existen un total de 20 aa diferentes para formar a los millares de moléculas de Proteínas.
Se define como Secuencia de aa al orden y proporción específica con que se unen los
distintos aa en cada Proteína, para determinar su estructura y función. La Secuencia de aa
en cada Proteína se define con la información genética del ADN. Basta que cambie un solo
Glicina Alanina
Los 20 aa Proteicos son los siguientes:
Alanina (Ala, A) Cisteína (Cys, C) Acido Aspártico (Asp, D) Acido Glutámico (Glu, E)
Fenilalanina (Phe, F) Glicina (Gly, G) Histidina (His, H) Isoleucina (Ile, I)
Lisina (Lys, K) Leucina (Leu, L) Metionina (Met, M) Asparragina (Asn, N)
Prolina (Pro, P) Glutamina (Gln, Q) Arginina (Arg, R) Serina (Ser, S)
Treonina (Thr, T) Valina (Val, V) Triptófano (Trp, W) Tirosina (Tyr, Y)
Los aa además de ser las unidades de las Proteínas, funcionan también como Fuente de
Energía, aunque a diferencia de la glucosa y ácidos grasos se usan como fuente de energía
solo cuando hay excedentes de aa.
Los aminoácidos se clasifican cuando están en pH 7 en: aa neutros y aa sin carga eléctrica.
aa Neutros (sin carga eléctrica): Poseen un solo grupo amino y un solo grupo
carboxilo. Se clasifican en aa apolares hidrofóbicos (Glicina, Alanina, Valina,
Leucina, Isoleucina, Triptofeno, Prolina, Metionina, Fenilalanina) y aa polares
hidrofílicos (Asparragina, Glutamina, Tirosina, Cisteina, Serina, Treonina).
aa con carga eléctrica: Se subclasifican en: (1) aa ácidos [con carga negativa], los
cuales poseen un segundo grupo carboxilo en el grupo R (Ácido Aspártico, Ácido
Glutámico) y (2) aa básico [con carga positiva], poseen un segundo grupo amino en
el grupo R (Arginina, Histidina, Lisina).
Algunos de estos aa son llamados como aa Esenciales, son aquellos aa que el organismo
no los puede sintetizar por lo que debe ingerirlos con los alimentos de la dieta diaria. Los
aa esenciales del hombre son 10 (Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina,
Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano y Valina).
Enlace peptídico
Se establece entre el grupo OH del carboxilo de un aa y un H del grupo amino del otro aa,
saliendo de la reacción una molécula de H2O.
La cadena polipeptídica tiene dirección, inicia siempre con el grupo amino del primer aa el
cual sería el extremo N-terminal y termina con el grupo carboxilo del último aa el que se
denomina C-terminal.Algunas Proteínas están formadas por más de una cadena
polipeptídicas en su estructura. Ej: la Insulina tiene 2 cadenas y la hemoglobina tiene
cuatro.
ESTRUCTURA PRIMARIA: Constituye una cadena de forma línea, formada por la Secuencia
de aa unidos por enlaces peptídico, La Estructura Primaria la adquieren todas las
Proteínas al ser sintetizadas con la información genética del ADN en el proceso conocido
como Traducción.
Cada cadena se denomina Subunidad, y de manera individual pasan por los Niveles
Primarios, Secundarios y Terciarios, luego se asocian las Estructuras Terciarias adquiriendo
así la Estructura Cuaternaria que les permita funcionar a este tipo de Proteínas. Ej: la
Hemoglobina en su Estructura Cuaternaria puede realizar su función de transportar el O2
en la sangre.
“La Estructura Primaria o Secuencia de aa, tiene la información necesaria para originar los
plegamientos de la cadena polipeptídica para adquirir su conformación nativa”.
D. Amino ácidos:
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como
propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo
menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes
esenciales de las proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de
las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo
solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células
muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio
cuerpo.
Proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la vez
que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas
existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones
sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo
estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando
reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los tiempos necesarios
para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que
transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina
del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.
Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben
normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o
rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de
aminoácidos y cadenas cortas de péptidos, según lo que se denomina " circulación entero
hepática".
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible
sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede
dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.
Lista de Aminoácidos (Esenciales y no esenciales) y función de cada una de ellos:
Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un
carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.
Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y
de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la
Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los
tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico.
Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del
Sistema Nervioso Central (SNC).
Acido Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y
su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros
aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del torrente
sanguíneo.
Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.
Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los
aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la
insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.
Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la
desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También
contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la
utilización de la glucosa por el cerebro.
AcidoGlutáminico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del
Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunologico.
Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un
componente de numerosos tejidos del organismo.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las
reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas
difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de
4.000 reacciones bioquímicas distintas. No todos los catalizadores bioquímicos son
proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la
subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidiltransferasa).También
cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de
catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores
enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas,
mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo,
gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o
fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la
temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores
físico-químicos.Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis
de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas
en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de
jeans o producción de biocombustibles.
Estructuras y mecanismo
Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy
variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato
tautomerasa, hasta los 2.500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.
Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y
solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente
involucrada en la catálisis. La región que contiene estos residuos encargados de catalizar
la reacción es denominada centro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con
la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir
pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción
catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden
incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por
retroalimentación positiva o negativa, según el caso.
Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de
aminoácidos que se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una
estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada
secuencia de aminoácidos es única y por tanto da lugar a una estructura única, con
propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden unirse a otras proteínas
para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las proteínas.
La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser
desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs
extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura
terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y
de la condición.
Especificidad
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del
sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características
hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha
especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado de
estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.
Modelo de la "llave-cerradura"
Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fisher en 1894. Con base a sus
resultados dedujo que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad
geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra, por lo que ha
sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a
una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en
dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas,
falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las
enzimas.
Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.
Mecanismos
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se verá a continuación,
siempre dando lugar a una disminución del valor de ΔG‡:
Reducción de la energía de activación mediante la creación de un ambiente en el
cual el estado de transición es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un
sustrato: la enzima produce un cambio de conformación del sustrato unido el cual
pasa a un estado de transición, de modo que ve reducida la cantidad de energía
que precisa para completar la transición).
Reduciendo la energía del estado de transición, sin afectar la forma del sustrato,
mediante la creación de un ambiente con una distribución de carga óptima para
que se genere dicho estado de transición.
Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente
con el sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no
sería factible en ausencia de enzima.
Dinámica y función
La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos de catálisis.La
dinámica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la
enzima, desde residuos individuales de aminoácidos, hasta grupos de aminoácidos o
incluso un dominio proteico entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas
de tiempo que van desde femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier residuo de la
estructura de la enzima puede contribuir en el proceso de catálisis por medio de
movimientos dinámicos. Los movimientos de las proteínas son vitales en muchas enzimas.
Dichos movimientos podrán ser más o menos importantes según si los cambios
conformacionales se producen por vibraciones pequeñas y rápidas o grandes y lentas, y
dicha importancia dependerá del tipo de reacción que lleve a cabo la enzima. Sin
embargo, aunque estos movimientos son importantes en el proceso de unión y liberación
de sustratos y productos, aún no está claro si estos movimientos ayudan a acelerar los
pasos químicos de las reacciones enzimáticas. Estos nuevos avances también tienen
implicaciones en la comprensión de los efectos alostéricos y en el desarrollo de nuevos
fármacos.
Modulación alostérica
Los sitios alostéricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir
determinadas moléculas en la célula. Las uniones a las que dan lugar son débiles y no
covalentes, y generan un cambio en la conformación estructural de la enzima que
repercute en el sitio activo, afectando así a la velocidad de reacción de la enzima. Las
interacciones alostéricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy
común de controlar las enzimas en las células.
Cofactores y coenzimas
Cofactores
Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total
actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas
denominadas cofactores para poder ejercer su actividad. Los cofactores pueden ser
compuestos inorgánicos, como los iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o
compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgánicos pueden
ser a su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que
son liberados del sitio activo de la enzima durante la reacción. Las coenzimas incluyen
compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosíntrifosfato. Estas moléculas transfieren
grupos funcionales entre enzimas.
Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas
apoenzimas o apoproteínas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada
holoenzima (que es la forma activa). La mayoría de los cofactores no se unen
covalentemente a sus enzimas, pero sí lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos
prostéticos pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina
pirofosfato en la enzima piruvato deshidrogenasa. El término "holoenzima" también
puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen múltiples subunidades, como en el
caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con todas las subunidades
necesarias para llevar a cabo la actividad enzimática.
Coenzimas
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una
enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el ácido
fólico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el
cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos químicos
intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+, el grupo
fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A, los
grupos formil, metenil o metil transportados por el ácido fólico y el grupo metil
transportado por la S-Adenosil metionina.
Inhibición
Los inhibidores son moléculas que regulan la actividad enzimática, inhibiendo su actividad.
A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se
unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificación, siendo útiles
en farmacología. Algunos de los fármacos que actúan de este modo son la eflornitina,
utilizada para tratar la tripanosomiasis africana, la penicilina y la aspirina.
Función biológica
Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Son
indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación, normalmente
por medio de quinasas y fosfatasas.También son capaces de producir movimiento, como
es el caso de la miosina al hidrolizarATP para generar la contracción muscular o el
movimiento de vesículas por medio del citoesqueleto. Otro tipo de ATPasas en la
membrana celular son las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo.
Además, las enzimas también están implicadas en funciones mucho más exóticas, como la
producción de luz por la luciferasa en las luciérnagas. Los virus también pueden contener
enzimas implicadas en la infección celular, como es el caso de la integrasa del virus HIV y
Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo de los
animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de degradar
moléculas grandes (almidón o proteínas, respectivamente) en otras más pequeñas, de
forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las moléculas de almidón, por ejemplo,
que son demasiado grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a
moléculas más pequeñas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual sí puede ser
absorbida a través de las células del intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces
de degradar diferentes tipos de alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herbívora,
poseen en sus intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima, la
celulasa, capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas.
Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden específico, creando así una
ruta metabólica. En una ruta metabólica, una enzima toma como sustrato el producto de
otra enzima. Tras la reacción catalítica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y así
sucesivamente. En ocasiones, existe más de una enzima capaz de catalizar la misma
reacción en paralelo, lo que permite establecer una regulación más sofisticada: por
ejemplo, en el caso en que una enzima presenta una actividad constitutiva pero con una
baja constante de actividad y una segunda enzima cuya actividad es inducible, pero
presenta una mayor constante de actividad.
Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metabólicas. Sin las enzimas, el
metabolismo no se produciría a través de los mismos pasos, ni sería lo suficientemente
rápido para atender las necesidades de la célula. De hecho, una ruta metabólica como la
glucolisis no podría existir sin enzimas. La glucosa, por ejemplo, puede reaccionar
directamente con el ATP de forma que quede fosforilada en uno o más carbonos. En
ausencia de enzimas, esta reacción se produciría tan lentamente que sería insignificante.
Sin embargo, si se añade la enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y
se mide la concentración de la mezcla en un breve espacio de tiempo se podrá encontrar
únicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas
metabólicas dentro de la célula dependen del conjunto de enzimas funcionales que
presenten.
Control de la actividad
La actividad enzimática puede ser controlada en la célula principalmente de estas cinco
formas:
Producción de la enzima (a nivel de la transcripción o la traducción): la síntesis de
una enzima puede ser favorecida o desfavorecida en respuesta a determinados
estímulos recibidos por la célula. Esta forma de regulación génica se denomina
inducción e inhibición enzimática. Por ejemplo, las bacterias podrían adquirir
resistencia a antibióticos como la penicilina gracias a la inducción de unas enzimas
llamadas beta-lactamasas, que hidrolizan el anillo beta-lactámico de la molécula de
Implicaciones en enfermedades
Debido a que es necesario un fuerte control de la actividad enzimática para la
homeostasis, cualquier fallo en el funcionamiento (mutación, incremento o reducción de
la expresión o deleción) de una única enzima crítica puede conducir al desarrollo de una
enfermedad genética. La importancia de las enzimas se pone de manifiesto en el hecho de
que una enfermedad letal puede ser causada por el mal funcionamiento de un único tipo
de enzima de todos los miles de tipos que existen en nuestro cuerpo.
Otro ejemplo es cuando se produce una mutación en los genes de la línea germinal que
codifican las enzimas implicadas en la reparación del ADN. En este caso, al no repararse
adecuadamente el ADN de las células, se acumulan mutaciones que suelen derivar en el
desarrollo de diversos tipos de cáncer hereditarios, como la xerodermiapigmentosa.
EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para
formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos:descarboxilasas,
liasas.
EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando
de ellas sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización
y cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas
isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión. Ejemplo:epimerasas
(mutasa).
EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados
"fuertes" mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el
ATP. Ejemplos:sintetasas, carboxilasas.
Nuestra vida en el planeta tierra depende de la función de unos seres vivos muy
especiales, que son capaces de fabricar su propia materia a partir de la luz. Se trata de
plantas verdes y algas que realizan la fotosíntesis. Los organismos fotosintéticos utilizan la
luz del sol y transforman su energía luminosa en energía para formar glúcidos y otras
moléculas orgánicas. Estas moléculas orgánicas forman sus tejidos que sirven de alimento
a los seres vivos no fotosintetizadores.
Las células obtienen la energía del medio ambiente mediante tres tipos distintos de fuente
de energía que son:
• La luz solar, mediante la fotosíntesis en las plantas.
• Otros compuestos orgánicos como ocurre en los organismos heterótrofos.
• Compuestos inorgánicos como las bacterias quimiolitotróficas que pueden ser
autótrofas o heterótrofas.
CO2
O2
El anabolismo se puede clasificar académicamente según las biomoléculas que se
sinteticen en:
• Replicación o duplicación de ADN.
• Síntesis de ARN.
• Síntesis de proteínas.
• Síntesis de glúcidos.
• Síntesis de lípidos.
Los animales almacenan básicamente triglicéridos (lípidos). Al contrario que los glúcidos,
los lípidos sirven para almacenar y obtener energía a más largo plazo. También almacenan
cierta cantidad de glucógeno, sobre todo en el músculo y en el hígado. Aunque muchos
tejidos y órganos animales pueden usar indistintamente los glúcidos y los lípidos como
fuente de energía, otros, principalmente los eritrocitos y el tejido nervioso (cerebro), no
pueden catabolizar los lípidos y deben ser continuamente abastecidos con glucosa.
En el metabolismo oxidativo encontramos rutas comunes con los lípidos como son el ciclo
de Krebs y la cadena respiratoria. Los oligo y polisacáridos son degradados inicialmente a
monosacáridos por enzimas llamadas glicósido hidrolasas. Entonces los monosacáridos
pueden entrar en las rutas catabólicas de los monosacáridos.La principal hormona que
controla el metabolismo de los hidratos de carbono es la insulina.
GLUCOLISIS:
Del griego Glykys, de Azúcar + Lysis, de Disolución. Es la conversión de una molécula de
glucosa a compuestos más sencillos; lactato, en condiciones anaeróbicas, o piruvato, en
condiciones aeróbicas, el cual posteriormente será oxidado hasta obtener CO2, H2O y
ATP, constituyendo la combustión total de la glucosa.
A nivel CELULAR, se encuentra localizada en el citosol.
A nivel TISULAR, se encuentra localizada en todos los tejidos del organismo
FUNCIÓN BIOLÓGICA:
Glucólisis Aeróbica: producción de piruvato, para su posterior oxidación en el ciclo
de Krebs.
Glucólisis Anaeróbica: Es el compensar la falta de síntesis oxidativa del ATP, a
través de la fosforilación a nivel de sustrato.
REGULACIÓN DE LA GLUCOLISIS
Glucosa
(+) Hexoquinasa
(-)
Glucosa-6-P
Pi
NADH,H
Fructosa-6-P
(+)
NAD citrato
(+) (-)
(+) (-)
(+)
AMP
(-)
(+)
Fosfofructoquinasa AMPc
Insulina
(-)
Fructosa-2,6-P (+) (+) (-)
(+)
Acidos grasos de cadena
ADP ATP
larga
Fructosa-1,6-P
(-)
ATP
FOSFOCREATINA
ADP Insulina
(+)
Fosfoenolpiruvato
(+) ADP
Piruvato quinasa
ADP
(+) NAD
(-) (-) (-)
AMPc Alanina
ATP
Piruvato
LOCALIZACIÓN:
A Nivel Celular: El piruvato resultante de la glucólisis es introducido a la
mitocondria por acción de la enzima piruvato-translocasa. Por ende, todas las
reacciones de la descarboxilación oxidativa del piruvato se dan en la mitocondria.
A Nivel Tisular: Se da en todos los tejidos que contengan mitocondrias.
PDH-kinasa Enzimas
Cofactores
ECUACIÓN GENERAL:
Aminoácidos
Gluconeogenesis
Piruvato
Ciclo de Krebs
Cadena Respiratoria
CICLO DE KREBS: Vía central del metabolismo para la degradación de los residuos de
acetilo: de dos átomos de carbono derivados del catabolismo de los principales nutrientes,
liberando dióxido de carbono y equivalentes de hidrógenos que posteriormente serán
utilizados para impulsar la cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa.
FUNCIÓN BIOLÓGICA:
Generar equivalentes reductores que son transferidos a la cadena respiratoria
para la posterior producción de ATP en la fosforilación oxidativa.
Ruta final de oxidación de los nutrientes para ser metabolizados hasta Acetil
coenzima A.
Formar citrato que es el precursor de la síntesis de ácidos grasos.
Formar α-cetoglutarato que es precursor de la síntesis de glutamato.
Acetil-CoA
Oxalacetato
Citrato
Citrato
sintetasa
MDH Aconitasa
Malato
Isocitrato
FumaratoHi
IDH
dratasa
Fumarato α-cetoglutarato
Succ. DH
Succ.CoA
α-KGDH
Tioquinasa
Succinato Succinil-
CoA
(ALANINA)
PIRUVATO
ACETIL CO A
GLUCONEOGENESIS
OXALACETATO
ASPARTATO
FENILALANINA
NUCLEOTIDOS
Digestión de lípidos
• Los lípidos más abundantes en los alimentos son los aceitesy las grasas. Ambos son
triacilgliceroles (triglicéridos).
• Los otros componentes más abundantes son fosfolípidos.
• Los lípidos de la dieta deben ser degradados en el intestinoa ácidos grasos para su
absorción por el epitelio intestinal.
• La digestión de los lípidos ocurre en las interfases lípido-agua.
• En el lumen intestinal son incorporados en micelas formadascon la ayuda de las
sales biliares.
• El enlace éster de los triacilgliceroles y fosfolípidos en lasmicelas está orientado
hacia el exterior, permitiendo suhidrólisis por lipasas solubles secretadas por el
páncreas(lipasa y fosfolipasa A2).
TRANSPORTE DE LÍPIDOS
Los triacilgliceroles sintetizados en el hígado se transportan por lasangre en otro
tipo de lipoproteínas llamadas lipoproteínas de muybaja densidad (VLDL)
Los ácidos grasos se transportan en complejo con la albúminasérica, que es la
proteína má abundante del plasma sanguíneo.
Las sales de Na+ o K+ de los ácidos grasos son jabones, por lo quesi exceden una
cierta concentración en forma libre son muy tóxicos.
Los lípidos también se transportan a través de la sangre comocuerpos cetónicos,
que son moléculas producto del catabolismo delos ácidos grasos y que se usan
como fuente de energía en lostejidos periféricos bajo determinadas condiciones.
Almacenamiento de lípidos
• Los quilomicrones y las VLDL se unen a las lipoproteín lipasas de lamembrana
plasmática de las células de músculo y tejido adiposo,fundamentalmente.
• De nuevo, los triacilgliceroles se degradan por una lipoproteínlipasa a ácidos grasos
y monoacilglicerol para ser incorporados alas células. El glicerol se transporta al
hígado o al riñón.
• En las células de músculo y tejido adiposo se resintetizan lostriacilgliceroles y
sealmacenan.
• La composición de la grasa almacenada, es decir su proporciónrelativa en mono, di o
triacilgliceroles y el tipo de ácido graso quecontienen, depende del organismo.
• La transformación de las grasas de la dieta en las grasascaracterísticas de cada
organismo la realiza el hígado.
Degradación de lípidos
• Se llama movilización al proceso de liberación de los ácidos grasosde la grasa
almacenada cuando se necesita degradarla paraproducir ATP.
• La movilización de los ácidos grasos está regulada por una cascadacontrolada por
hormonas (adrenalina y glucagón), semejante a laque regula el metabolismo de
carbohidratos.
• Los triacilgliceroles se hidrolizan a glicerol y ácidos grasos por unatriacilglicerol lipasa
sensible a hormonas.
• Una vez que se liberan los ácidos grasos en el tejido adiposo,difunden a través de la
membrana celular y se transportan al hígado unido a la albúmina.
Hígado graso
• Una excesiva movilización de los ácidos grasos puede llevar ala formación de un
hígado graso, que contienen una granproporción de tejido graso no funcional.
• El hígado graso también puede resultar de la exposición aquímicos que destruyen las
células hepáticas, las cuales sonreemplazadas por tejido graso.
• Una deficiencia de colina y metionina puede tambiénproducir hígado graso, porque
se produce unadeficiencia en la síntesis de fosfolípidos y por tanto delipoproteínas,
afectándose así el transporte de loslípidos desde el hígado.
X. METABOLISMO PROTEINAS
Una vez activa la Pepsina, es la enzima que inicia la digestión de las Proteínas ya
desnaturalizadas, transformándolas en Péptidos.
Pepsina
Proteína Péptidos
Estómago (cadena de de 50 aa)
Luego en el Intestino Delgado finaliza la digestión con la degradación de los Péptidos para
liberar los aa, por acción de 3 enzimas que son: Tripsina, Quimiotripsina y Dipeptidasas.
Luego los aa libres son absorbidos por el Intestino Delgado para ser transportados por la
sangre a las células donde se utilizan principalmente para sintetizar las Proteínas del
organismo.
Los 2 primeros corresponden a los Procesos Iniciales y los 3 últimos a los Procesos Finales.
La transformación del NH+4 en Urea se da a través de las reacciones del Ciclo de la Urea.
CO2 + NH4+ + 3ATP + Aspartato + 2 H2O UREA + 2 ADP + 2 Pi + AMP+ PPi + Fumarato
Antes que se de las reacciones propias del Ciclo de la Urea, ocurre una reacción previa
donde el NH+4 reacciona con el CO2 para formar un compuesto llamado Carbamilfosfato,
que es el compuesto que inicia una vuelta del Ciclo de la Urea al unirse a la Ornitina.
LaOrnitina es el compuesto intermediario que inicia y finaliza una vuelta del Ciclo de la
Urea.
Glutamato Deshidrogenasa
Luego el Glutamato por Transaminación dona su grupo amino para la síntesis de otros
aaEj: Arginina, Prolina etc…
Luego la Glutamina dona sus Nitrógenos de la estructura del grupo R del aa o cadena
lateral, para la síntesis de otros compuestos nitrogenados como las Bases Nitrogenadas.
3
FosfogliceratoFosf Provienen de
oenolpiruvatoPiru la Glucólisis
vato
Provienen del
Oxalacetato
-Cetoglutarato Ciclo de Krebs
Proviene de las
Ribosa 5 Fosfato Pentosas Fosfatos
Los Nucleótidos tanto del ADN como del ARNestán formado de 3 componentes:- Un grupo
Fosfato
Un Azúcar Pentosa (azúcar de 5 carbono)
Una Base Nitrogenada
Diferencias entre los componentes de los Nucleótidos de ADN y los Nucleótidos de ARN
Base Nitrogenada
Nucleósidoido
Nucleósido Monofofato
Segunda esterificación
Primera esterificación
Cadena polinucleótidas
La unión consecutiva de Nucleótidos a través del Enlace Fosfodiéster origina Cadenas
Polinucleótidas de ADN o ARN, cada cadena tiene extremos 5`OH y 3´OH (que indican el
átomo de carbono del azúcar). Debido a estos extremos libres las cadenas polinucleótidas
tienen direcciones:
1) Dirección de 3` 5`
2) Dirección de 5´ 3´
Moléculas de ADN
El ADN es la molécula portadora de la información genética en unidades de herencia
llamadas genes, que conforma a los cromosomas.Este Ácido Nucleico está compuesto por
secuencias específicas de Nucleótidos de ADN, llamados Desoxirribonucleótidos, unidos
por Enlace Fosfodiéster.
Las Bases Nitrogenadas que puede portar un Nucleótido de ADN son de 4 tipos diferentes:
Como puede ir una de éstas Bases Nitrogenadas unidas a un grupo Fosfato y a un Azúcar
Desoxirribosa, entonces los Nucleótidos del ADN son 4 distintos.
2) Las 2 cadenas polinucleótidas se unen por las Bases Nitrogenadas a través de Enlaces de
Hidrógeno o Puentes de Hidrógeno.
3) Las Bases Nitrogenadas para unir las 2 cadenas siempre se unen entre ella por
complementariedad la cual es:
5”
3”
5”
3”
Moléculas de ARN
El ARN es la molécula que recibe la información genética del ADN para realizar la síntesis
de proteínas (por el mecanismo conocido como Traducción). Este ácido nucleico está
compuesto por Nucleótidos de ARN llamados Ribonucleótidos unidos por Enlaces
Fosfodiéster.
La base nitrogenada que puede portar un Nucleótido de ARN son de 4 tipos distintos.
La cadena lineal única del ARN en ciertas regiones puede presentarse como doble hélice
por emparejamiento complementario de sus bases, A siempre con Upor 2 puentes de
hdrógeno (A=U) y C con G por 3 puentes de hidrógeno (C =G), originando lo que se
conoce como lazos o bucles del ARN.
ARNt: transporte a los aa que deben unirse durante la síntesis de Proteína. Existe al
menos un tipo de ARNt para cada uno de los 20 aa.
ARNr : este tiene función estructural puesto que junto a proteínas constituye a los
“Ribosomas” que son los organelos celulares donde se realiza la Síntesis de Proteína.
Ribosoma
Replicación ADN
ADN
ARN
Trascripción
TranscripciònTraducciòn
ADN ARN Proteìna
(gen)
La síntesis del ADN (Replicación) y la del ARN (Transcripción) tienen ambas las siguientes
características.
Replicación
(Síntesis del ADN): El ADN es la única biomolécula capaz de autosintetizarse por medio de
la Replicación.
Replicación semiconservadora
Para darse la Replicación las 2 cadenas de ADN se separan (al romperse los enlaces de
hidrógeno que unen a las bases nitrogenadas). Una vez separadas las cadenas sirven como
un molde para fabricar una nueva cadena polinucleótida complementaria (por el
emparejamiento de las bases A=T y C = G), de esta forma a partir de una molécula de
ADN se originan dos.
Cadena de
ADN original
Replicaión
Semicon-
servativa del
ADN
Elcebador, que requiere la enzima ADN Polimerasa para poder iniciar la síntesis de las
cadenas de ADN, es un pequeño fragmento de ARN de uno 10 nucleótidos de largo, que
sin él la enzima ADN Polimerasa no puede incorporar al primer nucleótido de ADN para
iniciar su síntesis.
Transcripción
(Síntesis de ARN): En el gen, que son pequeños fragmentos de ADN con secuencia
específica de Nucleótidos, se encuentra la información genética para la síntesis de una
proteína, pero es el ARN con la información genética que recibe del ADN en la
Transcripción, el que se encarga de la Síntesis de Proteína.
ADN
ARN
3. Los NucleósidosTrifosfatos que une a través de los Enlaces Fosfodiester son los
4rNTP ( rCTP, rUTP, rGTP y rUTP) los cuales pierden 2 fosfatos en la incorporación a
la cadena en síntesis.
4. Posee Actividad Polimerásica 5` 3`.
5. No posee Actividad Exonucleásica o sea que no puede corregir errores que se
puedan dar durante la síntesis del ARN.
Productos naturales que contienen las cantidades medias de aminoácidos que se usan
en realidad a nivel celular
Cantidades en gramos
Almendras (1 taza) 1.00 gr.
Semillas de girasol crudas (1 taza) 1.28 gr.
Arroz Integral (1 taza) 0.47 gr.
Cebada (1 taza) 0.90 gr.
Guisantes (1 taza) 0.27 gr.
Habichuelas rojas (1 taza) 0.85 gr.
Semillas de Ajonjolí (1 taza) 0.89 gr.
Pan integral (1 rebanada) 0.14 gr.
Spaghetti Harina Integral (1 taza) 0.65 gr.
Todos los demás vegetales (1 taza) 0.27 gr.
Productos amínales que contienen las cantidades medias de aminoácidos que se usan en
realidad a nivel celular
Cantidades en gramos
Leche (1 taza) 0.29 gr.
Una clara de huevo 1.63 gr.
Huevo completo (aminoácidos limitantes) 0.70 gr.
Pescado (1/4 libra) 0.21 gr.
Hígado (1/4 libra) 0.78 gr.
Queso blanco (1/4 taza) 0.26 gr.
Carne de res (1/2 libra) 1.49 gr.
Carne de cerdo (1/4 libra) 0.69 gr.
Pavo (1/4 libra) utilización muy limitada de aminoácidos. gr.
Pollo (1/4 libra) 0.95 gr.
Cordero o Cabro (1/2 libra) 1.54 gr.
Descripción
La farmacología como ciencia abarca el conocimiento de la historia, origen, y uso de los
fármacos, así como sus propiedades físicas y químicas, asociaciones, efectos del
fármacosobre el organismo, y efectos del organismo sobre el fármaco (absorción,
distribución, biotransformación y excreción). Otra aplicación de la farmacología se da en la
agricultura para acelerar crecimiento de las plantas y eliminar las plagas.
Absorción
Para llegar a la circulación sanguínea el fármaco debe traspasar alguna barrera dada por la
vía de administración, que puede ser: cutánea, subcutánea, respiratoria, oral, rectal,
muscular, vía ótica, vía oftálmica, vía sublingual. O puede ser inoculada directamente a la
circulación por la vía intravenosa. La farmacología estudia la concentración plasmática de
un fármaco en relación con el tiempo transcurrido para cada vía de administración y para
cada concentración posible, así como las distintas formas de uso de estas vías de
administración.
Distribución
Una vez en la corriente sanguínea, el fármaco, por sus características de tamaño y peso
molecular, carga eléctrica, pH, solubilidad, capacidad de unión a proteínas se distribuye
entre los distintos compartimientos corporales. La farmacología estudia como estas
características influyen en el aumento y disminución de concentración del fármaco con el
paso del tiempo en distintos sistemas, órganos, tejidos y compartimientos corporales,
como por ejemplo, en el líquido cefalorraquídeo, o en la placenta.
Metabolismo o biotransformación
Muchos fármacos son transformados en el organismo debido a la acción de enzimas.Esta
transformación puede consistir en la degradación; (oxidación, reducción o hidrólisis),
donde el fármaco pierde parte de su estructura, o en la síntesis de nuevas sustancias con
el fármaco como parte de la nueva molécula (conjugación). El resultado de la
biotransformación puede ser la inactivación completa o parcial de los efectos del fármaco,
el aumento o activación de los efectos, o el cambio por nuevos efectos dependientes de
las características de la sustancia sintetizada. La farmacología estudia los mecanismos
mediante los cuales se producen estas transformaciones, los tejidos en que ocurre, la
velocidad de estos procesos y los efectos de las propias drogas y sus metabolitos sobre los
mismos procesos enzimáticos.
Excreción
Finalmente, el fármaco es eliminado del organismo por medio de algún órgano excretor.
Principalmente está el hígado y el riñón, pero también son importantes la piel, las
glándulas salivales y lagrimales. Cuando un fármaco es suficientemente hidrosoluble, es
derivado hacia la circulación sanguínea, por la cual llega a los riñones y es eliminado por
los mismos procesos de la formación de la orina: filtración glomerular, secreción tubular y
Para este estudio, la farmacología entiende al sistema, órgano, tejido o célula destinatario
del fármaco u objeto de la sustancia en análisis, como poseedor de receptores con los
cuales la sustancia interactúa.La interacción entre sustancia y receptor es un importante
campo de estudio, que, entre otros aspectos, analiza:
Cuantificación de la interacción droga/receptor.
Regulación de los receptores, ya sea al aumento, disminución o cambio en el nivel
de respuesta.
Relación entre dosis y respuesta.
Farmacodinámica
En farmacología, la farmacodinámica o farmacodinamia, es el estudio de los efectos
bioquímicos y fisiológicos de los fármacos y de sus mecanismos de acción y la
relaciónentre la concentración del fármaco y el efecto de éste sobre un organismo. Dicho
de otra manera: el estudio de lo que le sucede al organismo por la acción de un fármaco.
Desde este punto de vista es opuesto a lo que implica la farmacocinética: lo que le sucede
al fármaco por la acción del organismo.
Dosis
La dosis es la cantidad de una droga que se administra para lograr eficazmente un efecto
determinado. El estudiar o estimar la dosis efectiva y la forma correcta de administración
del fármaco se le llama dosificación, administrada por la posología. La dosis puede
clasificarse en:
Dosis subóptima o ineficáz: es la máxima dosis que no produce efecto
farmacológico apreciable.
Selectividad
El estudio de los mecanismos de acción de un medicamento sobre las células comienza
conociendo la selectividad de la droga. Algunos medicamentos tienen una muy baja
selectividad por lo que ejercen sus efectos sobre muchos órganos y tejidos, mientras que
otras drogas son altamente selectivos, como un antiácido que ejerce su función en células
de un órgano específico. Para la mayoría de las drogas, la acción que ejercen sobre el
cuerpo es críticamente dependiente de su estructura química, de tal modo que
variaciones minúsculas en esa estructura altera tremendamente la selectividad del
medicamento. selectividad: "efecto especifico organico" naturaleza. Dosis, intervalo, tipo
de paciente/caracteristicas individuales.
Receptores
La mayoría de las drogas ejercen su acción sobre una célula por virtud de su
reconocimiento de receptores sobre la superficie celular, específicamente por tener la
configuración molecular que se ajusta al dominio de unión del receptor. La selectividad de
un fármaco por uno o varios órganos se fundamenta principalmente por lo específico que
es la adherencia del medicamento al receptor diana. Algunos fármacos se unen a un solo
tipo de receptores, mientras que otros tienen la facultad bioquímica de unirse a mutliples
tipos de receptores celulares.
une con un receptor, es llamado un ligando, los cuales se clasifican en dos grupos, los
agonistas y los antagonistas.
Unión a receptores
La unión de un ligando, en este caso un medicamento, a los receptores se ve gobernado
por la ley de acción de masas, el cual relaciona, grosso modo, la velocidad con la que
ocurren un gran número de procesos moleculares. Las diferentes velocidades de
formación y desintegración de uniones protéicas pueden ser usadas para determinar la
concentración de equilibrio de receptores unidos a sus ligandos. La constante de
disociación en equilibrio para una reacción entre un ligando (L) y su receptor (R):
L+R L*R
[𝐿][𝑅]
Se define con la ecuación𝐾𝑑 = donde los corchetes ([]) denotan concentración del
[𝐿.𝑅]
elemento. La fracción unida a un receptor se calcula con la fórmula: (1+[R]/[L·R])-1, el cual
puede luego ser expresado usando la constante de disociación (Kd) de la siguiente manera:
1
𝐹𝑟𝑎𝑐𝑐𝑖𝑜𝑛 𝑈𝑛𝑖𝑡𝑎𝑟𝑖𝑎 = 𝐾
1 + [𝐿]𝑑
Esta expresión es una de las maneras de considerar el efecto de una droga, en el que la
respuesta celular está asociada a la fracción de receptores unidos a sus ligandos. Esa
fracción de receptores unidos a sus ligandos se conoce como ocupancia y está igualmente
relacionada con la concentración disponible del ligando, en este caso, la droga. La relación
entre la ocupancia y la respuesta farmacológica por lo general no es una relación lineal.
Ello explica el fenómeno llamado receptores de reserva, es decir, la concentración del
ligando que producirá un 50% de la respuesta máxima.
Efectos en el cuerpo
La mayoría de los fármacos actúan inhibiendo o estimulando las células, destruyéndolas o
reemplazando en ellas determinadas sustancias. Los mecanismos de acción se
fundamentan principalmente en su asociación con receptores asociados a canales iónicos,
a una proteína G, receptores con actividad enzimática intrínseca o con receptores
asociados a proteínas enzimáticas como la tirosincinasa.
Si bien, la seguridad y la eficacia son los principios rectores del desarrollo de los
medicamentos, su seguridad no puede garantizarse. Por tanto, aquellos medicamentos
que tienen un potencial perjudicial similar al beneficio, serán prescriptos exclusivamente
cuando no exista un medicamento más seguro. En los casos en que se administran dos o
más fármacos simultáneamente, existe el riesgo de una interacción negativa. Esto ocurre
más frecuentemente con medicamentos que requieren prescripción médica o cuando el
paciente recibe tratamiento de parte de varios médicos.
Antinflamatorios
Antihistamínicos
Antagonistas de bradiquinina
Antagonistas de 5-HT
Derivados prostaglandínicos
Inhibidores de la ciclooxigenasa
Analgésicos y anti-inflamatorios
Fármacos cardiovasculares
Fármacos que actúan sobre el sistema renina-angiotensina
Nitratos
Antagonistas del calcio
bloqueantes
Estimulantes de los canales de potasio
Antihertensivos
Inotrópicos positivos
Antiarrítmicos
Antitumorales
Mostazas nitrogenadas
Agentes alquilantes
Antimetabolitos
Alcaloides
Hormonas y antagonistas
Cisplatino y otros
Hormonas y fármacos que actúan sobre el sistema endocrino
Hormonas adenohipofisiarias
Fármacos antitiroideos
Estrógenos y progestágenos
Andrógenos
Esteroides
Insulina y antidiabéticos
Agentes que actúan sobre la calcificación ósea
Hipolipemiantes e hipocolesterolemiantes
Fármacos anti-obesidad
Fármacos hipourecimiantes
Inmunomoduladores
Inmunosupresores
Agentes citótoxicos
Anticuerpos monoclonales
Modificadores de la respuesta biológica
Antiasmáticos
Metilxantinas
Cromoglicatodisódico
Catecolaminas y derivados
Anticolinérgicos
Antihistamínicos
Vitaminas
Vitaminas hidrosolubles
o complejo B
o Tiamina (B1)
o Piridoxina (B6)
o Cianocobalamina (B12)
o acido ascórbico
Vitaminas liposolubles
o vitamina A
o vitamina K
o Vitamina E
Otros
Fármacos utilizados en la terapia fotodinámica