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Lactasa

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No debe confundirse con Lactosa.
Lactasa
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 Estructuras enzimáticas
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Símbolos LCT (HGNC: 6530) LAC; LPH; LPH1
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Número EC 3.2.1.108
Locus Cr. 2 q21
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
3938
UniProt
P09848 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_002299 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
[editar datos en Wikidata]

La lactasa, un tipo de β-galactosidasa, es una enzima producida en el intestino delgado y que se sintetiza durante la infancia lactante de todos los mamíferos; la cual actúa sobre la lactosa presente en la leche. Su acción es imprescindible para el proceso de conversión de la lactosa, azúcar doble (disacárido), en sus componentes glucosa y galactosa. La lactasa se produce en el borde de cepillo de las células que recubren las vellosidades intestinales. Pertenece a la familia de las disacaridasas, que son las enzimas que se encargan de romper los disacáridos en los monosacáridos que los forman.

Algunos microorganismos, como las bacterias lácticas, producen igualmente lactasa. Esto les permite hidrolizar la lactosa y metabolizar sus componentes: la glucosa vía glucólisis y la galactosa por la ruta de Leloir o la ruta de la tagatosa-6-fosfato.

En los mamíferos, con la edad se produce un descenso fisiológico de la secreción de lactasa.[1]​ No obstante, en los seres humanos se han desarrollado mutaciones genéticas que permiten la secreción de la lactasa durante la vida adulta,[2]​ como parte de una adaptación evolutiva en las poblaciones que han domesticado ganado lechero y han seguido consumiendo leche durante la edad adulta.[2]​[3]​

Cuando no se produce suficiente lactasa, la lactosa no se digiere correctamente (maldigestión) y puede provocar una malabsorción de lactosa. La intolerancia a la lactosa son los síntomas de esta malabsorción.[1]​ El consumo de productos lácteos por parte de personas con intolerancia a la lactosa no produce daños en el tracto gastrointestinal, sino que se limita a síntomas transitorios.[4]​ Una gran parte de las persona que creen tener intolerancia a la lactosa no presentan en realidad malabsorción de lactosa, por lo que sus síntomas gastrointestinales no tienen relación con el consumo de lactosa sino que se deben a la presencia de enfermedades no diagnosticadas, tales como la enfermedad celíaca, la enfermedad inflamatoria intestinal o el sobrecrecimiento bacteriano.[5]​ Asimismo, la intolerancia a la lactosa con frecuencia es confundida con una alergia a la leche, especialmente difícil de diagnosticar cuando es no mediada por IgE.[6]​

Biosíntesis

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La pre-pro-LPH es procesada proteolíticamente para eliminar la secuencia del péptido señal del N-terminal en el Retículo endoplasmático (RE). Es sintetizada en forma de cadena única N-glicosilada con una gran cantidad de manosa, llamada pro-LPH (Mr=215-245 kDa).[7]​[8]​[9]​

La LPH forma dímeros durante su biosíntesis. En humanos, sucede durante el paso por el RE. En el Aparato de Golgi, la glucosilación con alto contenido de manosa la LPH adquiere glicosilación con enlace 0. Dando lugar a un aumento de 4 veces más de la actividad enzimática.[9]​  

El pro péptido de pro-LPH se escinde durante el transporte a través del Aparato de Golgi.[10]​ En humanos, sucede después de la Arg734. La escisión es generada una convertasa. Dando lugar a una LPH procesada de 1192 aminoácidos (LPH madura) (Mr=160kDa).[7]​[9]​ Esta LPH madura será transportada a la superficie celular. Esta se procesará mediante una combinación de peptidasas junto un corte final de la tripsina, durante el transporte a la superficie celular.[9]​[11]​

La LPH madura sin el pro péptido no se puede transportar a la superficie celular. Esta será degradada intracelularmente debido a un plegamiento incorrecto. Parece ser que el pro péptido sirve como una chaperona intracelular que asegura un plegamiento correcto de la LPH madura para poder ser transportada hacia la superficie celular.[9]​

Secreción de lactasa en los mamíferos

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En los mamíferos, con la edad se produce un descenso fisiológico de la secreción de lactasa.[1]​ No obstante, en los seres humanos se han desarrollado mutaciones genéticas que permiten la secreción de la lactasa durante la vida adulta,[2]​ como parte de una adaptación evolutiva.[3]​ Estas mutaciones se han producido durante la evolución humana varias veces de forma independiente, en diferentes zonas del mundo, probablemente relacionadas con la domesticación del ganado lechero durante los últimos 10 000 años. Múltiples variantes han permitido a varias poblaciones modificar rápidamente la expresión del gen que codifica la lactasa (LCT, por sus siglas en inglés ) y han sido fuertemente conservadas en las poblaciones que consumen leche durante la vida adulta.[2]​ La persistencia de lactasa se hereda como un rasgo mendeliano dominante.[2]​ Concretamente, la actividad de la lactasa se mantiene en la edad adulta en Europa (centro y norte,[12]​ con descenso de la prevalencia hacia el sur[2]​), en África (norte[12]​ y poblaciones de pastores[2]​) y Arabia[12]​ (poblaciones de pastores[2]​), donde se continuó ancestralmente la toma de leche tras el destete.[12]​ Por el contrario, en las culturas que no han tenido relación con animales productores de leche, como la japonesa, la china, la india,[12]​ la mayor parte de África (poblaciones de agricultores),[2]​ etc., la proporción de intolerancia primaria a la lactosa es elevada.[12]​ Se calcula que en la actualidad, un 15% de la población es intolerante a la lactosa.[13]​

Anomalías

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Cuando no se produce suficiente lactasa, la lactosa (el azúcar de la leche) no se digiere correctamente (maldigestión) y puede provocar una malabsorción de lactosa. La intolerancia a la lactosa es la manifestación clínica (los síntomas) de esta malabsorción, si bien no se produce en todos los casos.[1]​ Los síntomas que pueden aparecer incluyen dolor abdominal, distensión, borborigmos, diarrea[2]​[1]​ e incluso estreñimiento y vómitos.[14]​

En función de su origen, existen tres formas de intolerancia a la lactosa:[12]​

Deficiencia primaria de lactasa

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Está causada por el descenso fisiológico de la secreción de lactasa que ocurre con la edad en todos los mamíferos.[1]​ No obstante, en los seres humanos se han desarrollado mutaciones genéticas que permiten la secreción de la lactasa durante la vida adulta,[2]​ como ocurre por ejemplo en la raza caucásica (blanca).[1]​

En estos casos, la malabsorción de lactosa no siempre se acompaña de síntomas y suele responder a dietas exentas o con bajo contenido de lactosa.[1]​ Las personas sanas con deficiencia primaria o permanente de lactasa son capaces de consumir al menos 12 g de lactosa por comida (la cantidad contenida en una taza de leche) sin experimentar ningún síntoma o solo síntomas leves.[5]​[15]​[16]​[17]​ Esta tolerancia mejora si la leche es consumida junto con las comidas, eligiendo leche baja en lactosa, sustituyendo la leche por yogur o quesos curados, o tomando suplementos de lactasa.[15]​[16]​[17]​ Asimismo, el consumo regular de alimentos lácteos por parte de personas con deficiencia primaria de lactasa puede permitir una adaptación favorable de las bacterias del colon, que pueden ayudar a la descomposición de la lactosa, permitiendo una tolerancia progresiva y mantenida a la lactosa.[15]​[16]​

La intolerancia a la lactosa primaria está ampliamente sobre diagnosticada, especialmente en niños y adolescentes. Frecuentemente, se interpretan como "normales" o primarias las formas de malabsorción secundarias o adquiridas, lo cual desemboca en largos retrasos en el diagnóstico de enfermedades subyacentes graves, causantes de la malabsorción, tales como la enfermedad celíaca o la enfermedad inflamatoria intestinal. A esta confusión contribuye la extendida creencia de que la intolerancia a la lactosa provoca retraso del crecimiento, fatiga y otros problemas. No obstante, estos signos y síntomas no pueden ser explicados por la malabsorción de la lactosa.[18]​

Deficiencia secundaria de lactasa

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La malabsorción secundaria de lactosa se debe a una deficiencia de lactasa en las personas que mantienen la secreción de lactasa en la vida adulta, como consecuencia de enfermedades que provocan lesión de la pared intestinal.[2]​ Una vez que el principal problema se resuelve, los productos lácteos a menudo pueden ser consumidos normalmente, con lo que además se evita una exclusión innecesaria de esta importante fuente de calcio.[4]​

Entre las principales enfermedades que provocan deficiencia secundaria de lactasa cabe destacar:

  • La enfermedad celíaca[19]​ sin tratamiento,[20]​ en la que suele aparecer asociada una intolerancia a la lactosa transitoria por deficiencia relativa de lactasa.[21]​ Por esta razón, al comienzo de la dieta sin gluten (DSG) es conveniente restringir la leche y sus derivados. Se pueden introducir de forma gradual pasados entre 1 y 2 meses desde la implantación de la DSG, ya que la intolerancia a la lactosa es secundaria al gluten[21]​ y suele desaparecer por completo durante los tres primero meses de dieta estricta.[20]​
  • Enteropatías sensibles a proteínas de leche de vaca. La tolerancia se recupera rápidamente tras la retirada de las proteínas de leche de vaca de la dieta, con normalización por lo general en un plazo de 4 a 6 semanas. La alergia a leche de vaca mediada por IgE no se acompaña de enteropatía y en consecuencia, no presenta intolerancia a la lactosa.[1]​

Deficiencia congénita de lactasa

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La deficiencia congénita de lactasa es una enfermedad de la infancia extremadamente rara, de la que sólo se han documentado aproximadamente 40 casos en todo el mundo, principalmente en Finlandia.[2]​[1]​ Fue descrita por primera vez en 1959 por Holzel y cols.[1]​ No debe ser confundida con la deficiencia primaria ni la secundaria.[2]​

Se presenta de inmediato en el recién nacido, coincidiendo con la alimentación con leche materna o artificial. Responde a la retirada de la lactosa y el bebé tolera adecuadamente la glucosa y sus polímeros.[1]​

Véase también

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Referencias

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  1. ↑ a b c d e f g h i j k l m n Vitoria, JC (enero-junio de 1999). «Intolerancia a la lactosa». Bol S Vasco-Nav Pediatr 33: 18-23. Archivado desde el original el 30 de noviembre de 2016. Consultado el 4 de abril de 2017. 
  2. ↑ a b c d e f g h i j k l m n ñ o Deng, Y; Misselwitz, B; Dai, N; Fox, M (2015 Sep 18). «Lactose Intolerance in Adults: Biological Mechanism and Dietary Management». Nutrients 7 (9): 8020-35. PMID 26393648. doi:10.3390/nu7095380. 
  3. ↑ a b Itan Y, Powell A, Beaumont MA, Burger J y Thomas MG (2009). «The Origins of Lactase Persistence in Europe». PLoS Computational Biology 5 (8): e1000491. doi:10.1371/journal.pcbi.1000491. 
  4. ↑ a b Heyman, MB; Committee on Nutrition (2006 Sep). «Lactose intolerance in infants, children, and adolescents». Pediatrics 118 (3): 1279-86. PMID 16951027. doi:10.1542/peds.2006-1721. 
  5. ↑ a b Suchy FJ, Brannon PM, Carpenter TO, Fernandez JR, Gilsanz V, Gould JB, Hall K, Hui SL, Lupton J, Mennella J, Miller NJ, Osganian SK, Sellmeyer DE, Wolf MA (24 de febrero de 2010). «NIH consensus development conference statement: Lactose intolerance and health». NIH Consens State Sci Statements (Revisión. Documento de Consenso Médico.) 27 (2): 1-27. PMID 20186234. Archivado desde el original el 18 de diciembre de 2016. Consultado el 4 de abril de 2017. 
  6. ↑ Crittenden RG1, Bennett LE (diciembre de 2005). «Cow's milk allergy: a complex disorder». J Am Coll Nutr (Revisión) 24 (6 Suppl): 582S-91S. PMID 16373958. 
  7. ↑ a b Lottaz, D.; Oberholzer, T.; Bähler, P.; Semenza, G.; Sterchi, E. E. (30 de noviembre de 1992). «Maturation of human lactase-phlorizin hydrolase. Proteolytic cleavage of precursor occurs after passage through the Golgi complex». FEBS letters 313 (3): 270-276. ISSN 0014-5793. PMID 1446748. Consultado el 25 de noviembre de 2018. 
  8. ↑ Jacob, R.; Bulleid, N. J.; Naim, H. Y. (4 de agosto de 1995). «Folding of human intestinal lactase-phlorizin hydrolase». The Journal of Biological Chemistry 270 (31): 18678-18684. ISSN 0021-9258. PMID 7629200. Consultado el 25 de noviembre de 2018. 
  9. ↑ a b c d e Norén, Ove; Sjöström, Hans (2001-12). «Structure, biosynthesis and regulation of lactase-phlorizin hydrolase». Näringsforskning (en inglés) 45 (1): 156-160. ISSN 0027-7878. doi:10.3402/fnr.v45i0.1798. Consultado el 25 de noviembre de 2018. 
  10. ↑ Jacob, Ralf; Peters, Karen; Naim, Hassan Y. (8 de marzo de 2002). «The prosequence of human lactase-phlorizin hydrolase modulates the folding of the mature enzyme». The Journal of Biological Chemistry 277 (10): 8217-8225. ISSN 0021-9258. PMID 11751874. doi:10.1074/jbc.M111500200. Consultado el 25 de noviembre de 2018. 
  11. ↑ Zecca, Laura; Mesonero, José E; Stutz, Alfred; Poirée, Jean-Claude; Giudicelli, Jean; Cursio, Raffaele; Gloor, Sergio M; Semenza, Giorgio (18 de septiembre de 1998). «Intestinal lactase-phlorizin hydrolase (LPH): the two catalytic sites; the role of the pancreas in pro-LPH maturation». FEBS Letters (en inglés) 435 (2-3): 225-228. ISSN 0014-5793. doi:10.1016/s0014-5793(98)01076-x. Consultado el 25 de noviembre de 2018. 
  12. ↑ a b c d e f g Arroyo Villarino, M; Alcedo González, J (marzo de 2004). «Intolerancia a la lactosa: diagnóstico y tratamiento». JANO 66 (1.512). Archivado desde el original el 7 de octubre de 2015. Consultado el 4 de abril de 2017. 
  13. ↑ «Lactasa en Pastillas | Todo lo que Necesitas Saber en 2020». Lactasa Pastillas. Consultado el 28 de octubre de 2020. 
  14. ↑ La Orden Izquierdo, E; Carabaño Aguado, I; Pelayo García, FJ (jun 2011). «Situación actual de la intolerancia a la lactosa en la infancia». Rev Pediatr Aten Primaria 13 (50): 271-8. ISSN 1139-7632. 
  15. ↑ a b c Szilagyi A (13 de agosto de 2015). «Adaptation to Lactose in Lactase Non Persistent People: Effects on Intolerance and the Relationship between Dairy Food Consumption and Evalution of Diseases». Nutrients (Revisión) 7 (8): 6751-79. PMC 4555148. PMID 26287234. doi:10.3390/nu7085309. 
  16. ↑ a b c Silanikove N1, Leitner G2, Merin U3. (31 de agosto de 2015). «The Interrelationships between Lactose Intolerance and the Modern Dairy Industry: Global Perspectives in Evolutional and Historical Backgrounds». Nutrients (Revisión) 7 (9): 7312-31. PMC 4586535. PMID 26404364. doi:10.3390/nu7095340. 
  17. ↑ a b Byers KG, Savaiano DA (2005). «The myth of increased lactose intolerance in African-Americans». J Am Coll Nutr (Revisión) 24 (6 Suppl). PMID 16373956. doi:10.1080/07315724.2005.10719505. 
  18. ↑ Grimheden, P; Anderlid, BM; Gåfvels, M; Svahn, J; Grahnquist, L (2012 Feb). «Lactose intolerance in children is an overdiagnosed condition. Risk of missing intestinal diseases such as IBD and celiac disease». Lakartidningen (Revisión) 109 (5): 218-21. PMID 22458130. 
  19. ↑ a b c d Praveen K Roy (Actualizado: 14 de julio de 2015). «Lactose Intolerance». Medscape. Consultado el 7 de octubre de 2015. 
  20. ↑ a b Rodrigo Sáez, L (2006). «La enfermedad celiaca en el adulto». Rev Esp Enferm Dig 98 (6). ISSN 1130-0108. 
  21. ↑ a b Rodrigo, L (2010). «Enfermedad celiaca». IT Sistema Nacional Salud 34 (2): 52. Archivado desde el original el 13 de mayo de 2015. Consultado el 4 de abril de 2017. 
  22. ↑ Manuel Gómez-Gómez, Cecilia Danglot-Banck, Leopoldo Vega-Franco: Intolerancia transitoria a lactosa: criterios y procedimientos de diagnóstico. Revista Mexicana de Pediatría, vol 74, nº 1, enero-febrero 2007.

Enlaces externos

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