Cristalina Z
Cristalina Z | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Nomenclatura |
Otros nombres Cristalina zeta, cristalina ζ, ζ-cristalina, NADPH-Quinona reductasa,CRYZ
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Símbolo | 2419 | |||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC | 1.6.5.5 | |||
Número CAS | 9032-20-6 | |||
Locus | Cr. 1 p31.1 | |||
Taxón | Bilateria (ID:33213) NCBI UniProt | |||
Estructura/Función proteica | ||||
Tamaño | 329 (aminoácidos) | |||
Peso molecular | 35207 (Da) | |||
Estructura | Homotetrámero | |||
Tipo de proteína | Oxidorreductasa de Quinonas | |||
Funciones | Oxidorreducción de Quinonas | |||
Dominio proteico | Dominio Alcohol Deshidrogenasa GroES-like, Dominio Quinona Oxidorreductasa/Cristalina Z | |||
Datos enzimáticos | ||||
Actividad catalítica | Reducción de Quinona en Semiquinona | |||
Cofactor(es) | Zn2+, NADPH | |||
Datos del Receptor/Ligando | ||||
Agonistas | Cannabidiol | |||
Antagonistas | Cannabidiol, Dicumarol, Nitrofurantoína | |||
Datos biotecnológicos/médicos | ||||
Enfermedades | Nefropatía familiar endémica del Danubio, Cardiomiopatía, Anemia | |||
Fármacoss | Dicumarol, Cannabidiol, Cannabis, Nabiximol, 2'-monofosfoadenosina-5'-difosforribosa, NADP, NADPH, Quinona | |||
Información adicional | ||||
Localización subcelular | Citosol | |||
Modificaciones | Ubiquitinación de Lys23 | |||
Ruta(s) | Reducción de Quinona | |||
Interacciones moleculares | FOS, NFE2L2, FXYD2 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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RefSeq (proteína) NCBI | ||||
PubMed (Búsqueda) |
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La cristalina Z, cristalina zeta, cristalina ζ o ζ-cristalina[1] es una proteína enzima oxidorreductasa que actúa sobre la familia de las quinonas.[1][2][3] Suele encontrarse en células del epidídimo de los machos de varias especies de animales superiores.[1] Esta enzima es dependiente de NADPH.[1][2][3] En el ser humano, viene codificada por el gen CRYZ.[1][3] Esta enzima responde al nombre de EC1.6.5.5 según la "nomenclatura EC" para enzimas.[1] Además, es una proteína de unión al ARNm por su región UTR-3'[1] de proteínas mitocondriales antiapoptóticas del tipo Bcl-2.[4] En su estructura cuaternaria se puede identificar como un homotetrámero.[1]
Reacción
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Ambas reacciones son equivalentes y ambas se encuentran catalizadas específicamente por la cristalina ζ.
Referencias
[editar]- ↑ a b c d e f g h «CRYZ Gene - Zeta Crysatllin» (en inglés).
- ↑ a b Rao, PV (1 de enero de 1992). «Identification and characterization of the enzymatic activity of ζ-crystallin from guinea pig lens. A novel NADPH:quinone oxidoreductase.» [Identificación y caracterización de la actividad enzimática de la cristalina Z en lentes de cobayas. Una nueva NADPH:quinona oxidoreductasa.]. The Journal of Biological Chemistry (en inglés). Bethesda, Maryland, Estados Unidos de América. PMID 1370456.
- ↑ a b c Gonzalez, P (15 de mayo de 1994). «Organization of the human zeta-crystallin/quinone reductase gene (CRYZ)» (en inglés). Bethesda, Maryland, Estados Unidos de América. PMID 8088825. doi:10.1006/geno.1994.1272.
- ↑ Lapucci, A (Junio de 2010). «Zeta-Crystallin is a bcl-2 mRNA binding protein involved in bcl-2 overexpression in T-cell acute lymphocytic leukemia» (en inglés). Florencia, Italia. PMID 20103721. doi:10.1096/fj.09-140459.