Sulfatace
Sulfatace je chemická reakce, při které se na substrát navazuje skupina SO3. V řadě případů jde o reakce oxidu sírového (SO3), většinou se ale v praxi provádějí nepřímo. Navázání uvedené skupiny významně mění vlastnosti substrátu.
V průmyslu
[editovat | editovat zdroj]Sulfatace oxidu vápenatého
[editovat | editovat zdroj]Sulfatace slouží k odstraňování síry uvolněné při spalování fosilních paliv v podobě oxidu siřičitého, který v atmosféře vytváří kyselinu sírovou. Plyny vznikající spalováním reagují s oxidem nebo uhličitanem vápenatým, který reakcí s oxidem siřičitým a kyslíkem vytváří síran vápenatý:[1]
- CaO + SO2 → CaSO3
- 2 CaSO3 + O2 → 2 CaSO4
celková rovnice navazování SO3:
- CaO + SO3 → CaSO4
Detergenty a kosmetika
[editovat | editovat zdroj]Sulfatacemi se vyrábějí některé detergenty a kosmetika. Sulfátová skupina je silně polární; pokud je navázána na lipofilní řetězec, tak se vzniklá sloučenina chová jako povrchově aktivní látka. Nejrozšířenějšími takto vyráběnými sloučeninami jsou dodecylsíran sodný a laurethsulfát sodný.[2]
Reakcemi alkoholů s kyselinou chlorsírovou se tvoří alkylsulfáty:[3]
- ClSO3H + ROH → ROSO3H + HCl
Alkoholy mohou být sulfatovány oxidem sírovým za vzniku monoesterů kyseliny sírové:[4]
- SO3 + ROH → ROSO3H
Biologické sulfatace
[editovat | editovat zdroj]
Biochemické sulfatace bývají zprostředkovávány sulfotransferázami, enzymy katalyzujícími přenos ekvivalentu oxidu sírového na alkoholy a fenoly, které se tak mění na sulfátové estery.[5][6] Zdrojem SO3 je zpravidla 3'-fosfoadenosin-5'-fosfosulfát. Z aminových substrátů vznikají sulfamáty. Sulfatace je jedním z hlavních druhů posttranslačních modifikací bílkovin.[7]
Sulfatace jsou součástmi mnoha biologických dějů, například detoxikací, řízení hormonů, rozeznávání molekul, buněčné signalizace, a vstupu virů do buněk.[6] Vyskytují se v 2. fázi metabolismu léčiv, často snižují jejich farmakologickou a toxikologickou aktivitu, ale někdy (například u aromatických aminů či methylovaných polyaromatických uhlovodíků) je naopak aktivují. Sulfatace jsou také zahrnuty do syntéz sulfatovaných glykosaminoglykanů, jako jsou heparin, heparansulfát, chondroitinsulfát, a dermatansulfát.
Sulfatace tyrosinu
[editovat | editovat zdroj]Sulfatace tyrosinu jsou posttranslační modifikace, při které jsou bílkoviny sulfatovány na tyrosinových zbytcích; zprostředkovává je tyrosylproteinsulfotransferáza, obvykle v Golgiho aparátu. Tyto sulfatace probíhají u rostlin a živočichů, ale ne u prokaryot nebo kvasinek. Sulfatovány jsou tyrosiny na povrchu molekul, obvykle v sousedství kyselých skupin. Význam těchto sulfatací není znám.[7]
Regulace
[editovat | editovat zdroj]Geny zajišťující sulfatace tyrosinu se účastní regulace transkripce a tyrosin-O-sulfát je stálý a nerozkládá se snadno savčími sulfatázami. O-sulfatace tyrosinu je in vivo nevratná.[8]
Mořské řasy
[editovat | editovat zdroj]Mnoho jedlých mořských řas obsahuje vysoce sulfatované polysacharidy.[9]
Sulfotransferázy se vyvinuly za účelem přizpůsobení původně suchozemských organismů mořskému prostředí.[10][11]
Odkazy
[editovat | editovat zdroj]Reference
[editovat | editovat zdroj]V tomto článku byl použit překlad textu z článku Sulfation na anglické Wikipedii.
- ↑ E. J. Anthony; D. L. Granatstein. Sulfation phenomena in fluidized bed combustion systems. Progress in Energy and Combustion Science. 2001, s. 215–236. DOI 10.1016/S0360-1285(00)00021-6.
- ↑ Eduard Smulders, Wolfgang von Rybinski, Eric Sung, Wilfried Rähse, Josef Steber, Frederike Wiebel, Anette Nordskog "Laundry Detergents" in Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry 2007, Wiley-VCH, Weinheim DOI:10.1002/14356007.a08_315.pub2
- ↑ Klaus Noweck, Wolfgang Grafahrend, "Fatty Alcohols" in Ullmann’s Encyclopedia of Industrial Chemistry 2006, Wiley-VCH, Weinheim DOI:10.1002/14356007.a10_277.pub2
- ↑ Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry. Příprava vydání Wiley-VCH. 1. vyd. [s.l.]: Wiley Dostupné online. ISBN 978-3-527-30385-4, ISBN 978-3-527-30673-2. DOI 10.1002/14356007.a10_277.pub2. (anglicky) DOI: 10.1002/14356007.
- ↑ Hansruedi Glatt. Sulfotransferases in the bioactivation of xenobiotics. Chemico-Biological Interactions. 2000, s. 141–170. DOI 10.1016/S0009-2797(00)00202-7. PMID 11154739.
- ↑ a b Eli Chapman; Michael D. Best; Sarah R. Hanson; Chi-Huey Wong. Sulfotransferases: Structure, Mechanism, Biological Activity, Inhibition, and Synthetic Utility. Angewandte Chemie International Edition. 2004-07-05, s. 3526–3548. DOI 10.1002/anie.20030063. PMID 15293241.
- ↑ a b Gary Walsh; Roy Jefferis. Post-translational modifications in the context of therapeutic proteins. Nature Biotechnology. 2006, s. 1241–1252. DOI 10.1038/nbt1252. PMID 17033665.
- ↑ D. P. Byrne. New tools for evaluating protein tyrosine sulfation: tyrosylprotein sulfotransferases (TPSTs) are novel targets for RAF protein kinase inhibitors. Biochemical Journal. 2018, s. 2435–2455. DOI 10.1042/BCJ20180266. PMID 29934490.
- ↑ Guangling Jiao; Guangli Yu; Junzeng Zhang; H. Ewart. Chemical Structures and Bioactivities of Sulfated Polysaccharides from Marine Algae. Marine Drugs. 2011, s. 196–223. DOI 10.3390/md9020196. PMID 21566795.
- ↑ OLSEN, Jeanine L.; ROUZÉ, Pierre; VERHELST, Bram; LIN, Yao-Cheng; BAYER, Till; COLLEN, Jonas; DATTOLO, Emanuela. The genome of the seagrass Zostera marina reveals angiosperm adaptation to the sea. Nature. 2016, s. 331–335. DOI 10.1038/nature16548. PMID 26814964. Bibcode 2016Natur.530..331O.
- ↑ PFEIFER, Lukas; CLASSEN, Birgit. The Cell Wall of Seagrasses: Fascinating, Peculiar and a Blank Canvas for Future Research. Frontiers in Plant Science. 2020, s. 588754. DOI 10.3389/fpls.2020.588754. PMID 33193541.
Literatura
[editovat | editovat zdroj]- Moore K. L. The biology and enzymology of protein tyrosine O-sulfation. Journal of Biological Chemistry. 2003, s. 24243–6. DOI 10.1074/jbc.R300008200. PMID 12730193.
- Hoffhines A. J.; DAMOC, E.; BRIDGES, K. G.; LEARY, J. A.; MOORE, K. L. Detection and purification of tyrosine-sulfated proteins using a novel anti-sulfotyrosine monoclonal antibody.. Journal of Biological Chemistry. 2006, s. 37877–87. DOI 10.1074/jbc.M609398200. PMID 17046811.
