핵 매트릭스

Nuclear matrix

생물학에서, 핵 매트릭스는 특정한 화학적 추출 방법을 거쳐 세포핵 내부 전체에서 발견되는 섬유질의 네트워크다.몇몇에 따르면 그것은 세포사이토스켈레톤과 다소 유사하다.그러나 사이토스켈레톤과는 대조적으로 핵 매트릭스는 역동적인 구조로 제안되어 왔다.핵 라미나와 함께 세포 내의 유전 정보를 정리하는 데 도움을 주는 것으로 추정된다.[1]

이 구조물의 정확한 기능은 여전히 논쟁의 여지가 있으며, 그 존재 자체가 문제시되고 있다.[2]그러한 구조물에 대한 증거는 1948년 이전까지 인정되었고,[3] 결과적으로 매트릭스와 관련된 많은 단백질들이 발견되었다.세포내 단백질의 존재는 공통적인 지반이며, 비계, 또는 매트릭스 관련 단백질(SAR 또는 MAR)과 같은 단백질이 살아있는 세포에서 염색질의 조직에서 어느 정도 역할을 한다는 것에 동의한다.핵 매트릭스가 아라비도피스 탈리아나의 유전자 발현 규제에 관여하고 있다는 증거가 있다.[4]

살아있는 세포에서 유사한 구조가 실제로 발견될 때마다, 여전히 논의의 화제로 남아 있다.[5]일부 소식통에 따르면, 핵 매트릭스에서 발견되는 모든 단백질은 아니더라도 대부분 살아있는 세포의 핵에서 발견될 수 있는 구조의 단백질 집합체라고 한다.그러한 구조물은 핵 라미나인데, 핵 매트릭스에서도 발견될 수 있는 라민이라는 단백질로 구성되어 있다.[6]

핵행렬의 유효성

오랫동안 중합체 메쉬워크, "핵 매트릭스" 또는 "핵-스케이폴드" 또는 "누마트"가 생체내 핵 아키텍처의 필수적인 구성요소인지에 대한 질문은 논쟁의 문제로 남아있다.외관상 고도로 구조화된 CT 표면 사이의 장질 장애나 정전기 반발력 때문에 중간상에서의 응축된 은유 염색체에 해당하는 염색체 영역(CTs)의 상대적 위치가 유지될 수 있다는 주장이 있는 반면, 이 개념은 휘에 따른 관찰로 조정되어야 한다.고전적인 매트릭스-변환 절차로 처리된 ch 세포는 산성의 핵 매트릭스 단백질의 작은 부분집합이 방출되는 지점까지 정의된 영역을 유지한다. 즉, 핵 골격과의 연관성을 지배했던 단백질들일 가능성이 매우 높다.[7]핵 매트릭스 단백질은 구조 단백질, 보호자, DNA/RNA 결합 단백질, 염색질 개조 및 전사 인자로 구성되어 있다.NuMat의 복잡성은 단백질의 다양한 구조적, 기능적 중요성을 나타내는 지표다.[8]

비계/매트릭스 부착 부위(S/MAR)

다양한 핵 단백질에 유전체 DNA를 부착하는 것으로 알려진 DNA 영역인 S/MARs(Scapold/매트릭스 부착 영역)는 확립된 생물학적 활동의 스펙트럼이 지속적으로 증가하는 것을 보여준다.LAD(Lamina attachment domain)라고 불리는 시퀀스를 가진 이 큰 시퀀스 그룹에는 알려진 중복이 있다.

S/MARs는 유전자 치료와 생명공학에 광범위하게 사용되는 벡터의 합리적 설계를 위해 점점 더 많은 사용을 발견한다.오늘날 S/MAR 기능은 새로운 벡터 시스템의 특정 요구에 맞게 변조, 개선 및 맞춤화할 수 있다.[9]

핵행렬과 암

인간 세포에 대한 핵 매트릭스 구성은 세포 유형과 종양에 특정한 것으로 증명되었다.종양의 핵 매트릭스 구성이 일반적인 것과 다르다는 것은 명백하게 증명되었다.[10]이 사실은 암 표지를 특성화하고 질병을 더 일찍 예측하는 데 유용할 수 있다.이 표지는 소변과 혈액에서 발견되었으며 인간 암의 조기 발견과 예후에 사용될 수 있다.[citation needed]

참고 항목

참조

  1. ^ Berezney, Ronald; Coffey, Donald S. (October 1974). "Identification of a nuclear protein matrix". Biochemical and Biophysical Research Communications. 60 (4): 1410–1417. doi:10.1016/0006-291X(74)90355-6.
  2. ^ Pederson T (March 2000). "Half a century of "the nuclear matrix"". Molecular Biology of the Cell. 11 (3): 799–805. doi:10.1091/mbc.11.3.799. PMC 14811. PMID 10712500.
  3. ^ ZBARSKII, I.B; DEBOV, S.S. (1948). "On the proteins of the cell nucleus". Dokl Akad Nauk SSSR. 63: 795–798.
  4. ^ Tetko IV, Haberer G, Rudd S, Meyers B, Mewes HW, Mayer KF (March 2006). "Spatiotemporal expression control correlates with intragenic scaffold matrix attachment regions (S/MARs) in Arabidopsis thaliana". PLoS Computational Biology. 2 (3): e21. Bibcode:2006PLSCB...2...21T. doi:10.1371/journal.pcbi.0020021. PMC 1420657. PMID 16604187.
  5. ^ Hancock, Ronald (2000-07-05). "A new look at the nuclear matrix". Chromosoma. 109 (4): 219–225. doi:10.1007/s004120000077. ISSN 0009-5915.
  6. ^ Razin, S. V.; Borunova, V. V.; Iarovaia, O. V.; Vassetzky, Y. S. (July 2014). "Nuclear matrix and structural and functional compartmentalization of the eucaryotic cell nucleus". Biochemistry (Moscow). 79 (7): 608–618. doi:10.1134/S0006297914070037. ISSN 0006-2979.
  7. ^ Hancock, Ronald (2000-07-05). "A new look at the nuclear matrix". Chromosoma. 109 (4): 219–225. doi:10.1007/s004120000077. ISSN 0009-5915.
  8. ^ Kallappagoudar S, Varma P, Pathak RU, Senthilkumar R, Mishra RK (September 2010). "Nuclear matrix proteome analysis of Drosophila melanogaster". Molecular & Cellular Proteomics. 9 (9): 2005–18. doi:10.1074/mcp.M110.001362. PMC 2938118. PMID 20530634.
  9. ^ Bozza M, De Roia A, Correia MP, Berger A, Tuch A, Schmidt A, et al. (April 2021). "A nonviral, nonintegrating DNA nanovector platform for the safe, rapid, and persistent manufacture of recombinant T cells". Science Advances. 7 (16): eabf1333. doi:10.1126/sciadv.abf1333. PMC 8046366. PMID 33853779.
  10. ^ Rynearson AL, Sussman CR (June 2011). "Nuclear structure, organization, and oncogenesis". Journal of Gastrointestinal Cancer. 42 (2): 112–7. doi:10.1007/s12029-011-9253-5. PMID 21286858.

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