Catena di trasporto degli elettroni

La catena di trasporto degli elettroni è un processo cellulare di ossidoriduzione che avviene nei mitocondri tramite trasferimento di elettroni. È un meccanismo fondamentale per la respirazione cellulare e costituisce la prima parte della fosforilazione ossidativa, che termina con la sintesi di ATP.

Schema riassuntivo della catena all'interno del mitocondrio

È costituita da una serie di complessi enzimatici lipoproteici capaci di acquisire atomi di idrogeno da molecole donatrici quali i coenzimi NADH, FADH₂ e succinati. La catena di trasporto separa gli elettroni dai protoni. Gli elettroni, attraverso la membrana interna mitocondriale, vengono veicolati tramite vari complessi proteici verso l'accettore finale che è l'ossigeno. I trasportatori hanno potenziali di riduzione crescenti, in modo che gli elettroni, passando a uno stato energetico via via inferiore, liberino energia utilizzata per attivare i canali di trasporto transmembrana.

I protoni vengono liberati all'interno dello spazio intermembrana creando ai due lati della membrana interna, tramite il gradiente di concentrazione di ioni H⁺, un potenziale elettrochimico, utilizzato nella tappa finale in parte per la sintesi di ATP e in parte come fonte di calore necessario al mantenimento della temperatura corporea.

Tappe

Ogni tappa rappresenta una pompa protonica localizzata nella membrana interna del mitocondrio.

1. Da NADH a Coenzima Q: il NADH viene ossidato liberando due elettroni e riducendo la FMN a FMNH₂. Quest'ultima, riossidandosi, trasferisce due elettroni al gruppo prostetico (costituito da centri Fe-S) dell'enzima NADH-coenzima Q reduttasi (o coenzima Q reduttasi o NADH deidrogenasi o complesso I). I centri Fe-S trasferiscono gli elettroni al coenzima Q trasformandolo in QH₂ passando da Fe²⁺ a Fe³⁺.

Tappa alternativa: invece che ridurre l'FMN a FMNH₂ si riduce il FAD a FADH₂. La riduzione del FAD tramite ossidazione del succinato a fumarato porta alla formazione di FADH₂ che viene ossidato dal centro Fe-S (che si riduce da Fe³⁺ a Fe²⁺). La successiva ossidazione del Fe riduce Q a QH₂. L'enzima di questa tappa è il succinato-coenzima Q reduttasi (o complesso II)

Questa pompa protonica porta 4 protoni fuori dalla matrice del mitocondrio e abbiamo un flusso di 2 elettroni per ogni NADH. Nella tappa alternativa non c'è trasporto di protoni.

2. Da QH₂ a citocromo c (ciclo Q) : il QH₂ si ossida a Q liberando due H⁺ e riducendo il Fe³⁺ del citocromo b a Fe²⁺ che riossidandosi a sua volta riduce i centri Fe-S da Fe³⁺ a Fe²⁺. La successiva ossidazione di questi centri riduce il Fe³⁺ del citocromo c₁ a Fe²⁺. Il Fe²⁺ del citocromo c₁ riossidandosi riduce il Fe³⁺ del citocromo c a Fe²⁺. L'enzima di questa tappa è il QH₂-citocromo c reduttasi (o citocromo c reduttasi o complesso III).

Durante questa tappa due protoni vengono prelevati dalla matrice e quattro vengono liberati nel citoplasma mitocondriale.

3. Da citocromo c a O₂ : il Fe²⁺ del citocromo c viene ossidato riducendo il Fe³⁺ del citocromo a; quest'ultimo riossidandosi riduce il Fe³⁺ del citocromo a₃. Il Fe²⁺ del citocromo a₃ riduce il Cu²⁺ legato alla citocromo ossidasi (o citocromo c ossidasi o complesso IV) a Cu¹⁺ che riossidandosi riduce l'O^2- a H₂O consumando due H⁺ ogni O.

Altri due protoni vengono portati dalla matrice allo spazio intermembrana.

Il gradiente formatosi a cavallo della membrana mitocondriale interna viene utilizzato dall'enzima ATP sintasi che riporta i protoni nella matrice mitocondriale per formare ATP a partire dai suoi substrati ADP e fosforo inorganico (P_I).

Complessi proteici

I complessi normalmente associati alla catena di trasporto degli elettroni mitocondriale sono quattro:

Complesso I – NADH deidrogenasi, chiamato anche Coenzima Q reduttasi: questo complesso riceve due elettroni dal coenzima NADH e li trasferisce interamente al secondo trasportatore della catena di trasporto degli elettroni, cioè il Coenzima Q. L'energia ricavata dal passaggio degli elettroni è utilizzata da questo complesso per trasportare 4 protoni nello spazio intermembrana.
Complesso II – Succinato deidrogenasi: è parte del ciclo di Krebs.
Complesso III – Complesso del citocromo bc₁, anche detto Citocromo c reduttasi: riceve elettroni dal Coenzima Q e li cede al citocromo c; in seguito trasporta 4 protoni nello spazio intermembrana (ciclo Q)
Complesso IV – Citocromo-c ossidasi: è l'ultimo complesso, quello che trasferisce gli elettroni direttamente all'ossigeno (proveniente dai polmoni) trasformandolo insieme agli ioni H⁺, in H₂O. Anche questo trasporta 4 protoni nello spazio intermembrana.

Tutti questi sono complessi lipoproteici che contengono flavina, cluster ferro-zolfo o rame. I complessi I, III e IV sono "pompe protoniche".

Altre molecole

All'interno della catena di trasporto degli elettroni, oltre ai complessi proteici, ci sono anche molecole più semplici (già citate in precedenza) che sono il Coenzima Q ed il Citocromo c:

Il Coenzima Q: Viene anche chiamato Ubichinone, si trova tra il Complesso I ed il Complesso III ed ha la funzione di ricevere atomi di idrogeno e donare elettroni al complesso successivo. Questo infatti è il responsabile della separazione dei protoni (che vengono liberati nella matrice mitocondriale) dagli elettroni.; Il coenzima FADH2, avendo minore energia del NADH, dona direttamente al Coenzima Q i suoi atomi di idrogeno senza passare per il complesso I.; L'Ubichinone, molecola lipofila, si trova in cluster disciolti all'interno del doppio strato lipidico della membrana mitocondriale interna.
Il Citocromo c: Anche il Citocromo c è una parte essenziale della catena di trasporto degli elettroni. È una proteina periferica di membrana, solubile e debolmente associata alla membrana mitocondriale interna (sul versante che affaccia sullo spazio intermembrana) e trasferisce elettroni tra i complessi III e IV.; Questo è dotato, come tutti i citocromi, di un gruppo prostetico chiamato gruppo eme e costituito da un anello tetrapirrolico che coordina un atomo di ferro. Il Citocromo c permette il passaggio degli elettroni tramite l'oscillazione del ferro dalla forma ferrica Fe³⁺ (ossidata) alla forma ferrosa Fe²⁺ (ridotta).

Inibitori

La catena di trasporto degli elettroni può essere inibita da svariati veleni. Tra essi si annoverano l'ossido di carbonio, i cianuri (entrambi inibitori del complesso IV), l'antimicina (inibitore del complesso III), l'amital e il rotenone (inibitori del complesso I).

Disaccoppianti

La catena respiratoria può essere disaccoppiata dalla fosforilazione ossidativa tramite alcuni agenti come il 2,4-dinitrofenolo, il dicumarolo e la tiroxina. In questo modo il ciclo di Krebs avviene normalmente, quindi si consuma ossigeno e si produce anidride carbonica e acqua, ma l'energia liberata viene dissipata sotto forma di calore. I disaccoppianti sono comunque compatibili con la vita, grazie alle due molecole di ATP prodotte dalla fosforilazione al livello del substrato durante la glicolisi e alla molecola di ATP (GTP) prodotta dalla fosforilazione al livello del substrato nel ciclo di Krebs.

Bibliografia

David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002, ISBN 88-08-09035-3.
Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko; Lubert Stryer, Biochimica, 5ª ed., Bologna, Zanichelli, ottobre 2003, ISBN 88-08-07893-0.

Voci correlate

Altri progetti

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Collegamenti esterni

(EN) Animazione della catena di trasporto degli elettroni, su sumanasinc.com. URL consultato l'11 ottobre 2006 (archiviato dall'url originale il 10 novembre 2006).
(EN) Modello molecolare interattivo della succinato deidrogenasi, su ufp.pt. URL consultato il 28 settembre 2006 (archiviato dall'url originale il 25 settembre 2006).
(EN) Modello molecolare interattivo del coenzima Q - citocromo c riduttasi, su ufp.pt. URL consultato il 28 settembre 2006 (archiviato dall'url originale il 5 agosto 2008).
(EN) Modello molecolare interattivo della citocromo c ossidasi, su ufp.pt. URL consultato il 28 settembre 2006 (archiviato dall'url originale il 25 settembre 2006).
(EN) Respirazione e fermentazione, su www2.ufp.pt. URL consultato il 17 settembre 2008 (archiviato dall'url originale il 17 settembre 2008).
(EN) Kegg: Oxidative phosphorylation-Reference pathway, su genome.jp. URL consultato il 15 giugno 2008 (archiviato dall'url originale il 18 aprile 2006).
Catena respiratoria, su xoomer.virgilio.it.

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