단백질 삼량체
Protein trimer생화학에서 단백질 삼량체는 단백질이나 핵산과 같은 3개의 고분자에 의해 형성되는 고분자 복합체이다.호모트리머는 세 개의 동일한 분자에 의해 형성될 것이다.헤테로트리머는 세 개의 다른 고분자에 의해 형성될 것이다.타입 II 콜라겐은 균질 단백질의 한 예이다.
포린은 보통 삼량체로 막 안에 배열된다.
박테리오파지 T4 테일파이버
유전자에 의해 코드된 폴리펩타이드의 여러 복사본은 종종 [1]멀티머라고 불리는 응집체를 형성할 수 있다.특정 유전자의 서로 다른 두 돌연변이 대립 유전자에 의해 생성된 폴리펩타이드로부터 멀티머가 형성될 때, 혼합 멀티머는 각각의 돌연변이만으로 형성되는 비혼합 멀티머보다 더 큰 기능 활성을 보일 수 있다.혼합 멀티머에 의해 비혼합 멀티머에 비해 기능이 향상되는 현상을 유전자 내 보완이라고 합니다.각 박테리오파지 T4 꼬리섬유의 원위부는 유전자 37에 의해 부호화되어 이 유전자에 결함이 있는 돌연변이는 유전자 내 상보성을 받는다.[2]이 발견은 말단 꼬리섬유가 유전자 37 부호화 폴리펩타이드 멀티머임을 시사했다.보완 데이터의 분석 결과 멀티머를 구성하는 폴리펩타이드가 머리핀 형태로 스스로 접혀 있는 것으로 나타났다.또한 원위 테일 파이버의 고해상도 결정구조 해석에 따르면 트리머로서 유전자 37 폴리펩타이드가 존재하며 트리머의 각 폴리펩타이드가 헤어핀 [3]형태로 스스로 접혀 있는 것으로 나타났다.
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레퍼런스
- ^ 크릭 FH, 오르골 LE알레일 간 상호보완이론.제이몰 비올.1964년 1월 8:161-5 doi: 10.1016/s0022-2836(64)80156-x.PMID149958
- ^ 번스타인 H, 에드거 RS, 덴하르트 GH박테리오파지 T4D의 온도감응 돌연변이 간의 유전자 내 상보.유전학.1965;51(6):987-1002.
- ^ Bartual SG, Otero JM, Garcia-Doval C 등박테리오파지 T4 롱테일 파이버 수용체 결합 팁 구조.Proc Natl Acad Sci U S. 2010; 107(47) : 20287-20292.doi: 10.1073/pnas.1011218107