| Adenosina/AMP deaminasa | ||
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 estructura cristalina de adenosina desaminasa en Plasmodium yoelii (py02076) | ||
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| Identificadores externos | ||
| Adenosina/AMP deaminasa N-terminal | ||
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La adenosina desaminasa es una enzima que interviene en el metabolismo de las purinas.[1] Promueve la desaminación de la adenosina, dando como resultado inosina la que puede continuar su proceso metabólico transformándose en hipoxantina.
Interviene en el desarrollo y mantenimiento del sistema inmune, en la diferenciación de células epiteliales y en la gestación.
Asimismo participa en los sistemas de señalización celulares que involucran los receptores acoplados a las proteínas G.[2]
Isoformas
Existen tres isoenzimas:[3][4]
ADA1 («isoenzima pequeña») es ubicua con funciones intracelulares
ADA1+CP («isoenzima grande»). compuesta de dos moléculas de ADA unidas por un puente proteico
ADA2 («isoenzima intermedia») fundamentalmente en el plasma. Se eleva en enfermedades relacionadas con el sistema inmune ( artritis reumatoide, la psoriasis, y la sarcoidosis) como así también en diversos tipos de cáncer y en los derrames pleurales de origen tuberculoso.
La mayor parte de la actividad ADA se encuentra en los linfocitos y los monocitos, siendo en ellos unas diez veces superior a la de los otros tejidos.[5]
Déficit
El interés en el estudio de la ADA surgió al observarse la asociación entre el descenso de sus valores normales y algunas formas de inmunodeficiencia (Inmunodeficiencia congénita combinada severa) Asimismo sus valores descienden en algunos tipos de cáncer (Leucemia linfoide crónica B)
Elevación
Se eleva en ciertos líquidos biológicos en el curso de enfermedades que presentan fundamentalmente una respuesta inmune de tipo celular, como la tuberculosis, hepatopatías, enfermedades autoinmunes, infecciosas (fiebre tifoidea, sida, Brucelosis, Toxoplasmosis)
Valores normales de ADA
-Suero:........................................................17,05 + 3,75 Unidades/L
-Líquido pleural............................................... < 40 Unidades/L
-Líquido ascítico.............................................. < 40 Unidades/L
-Líquido cefalorraquídeo...................................0 ́00 - 1 ́62 Unidades/L
Véase también
Referencias
- ↑ Wilson DK, Rudolph FB, Quiocho FA. Atomic structure of adenosine deaminase complexed with a transition-state analog: understanding catalysis and immunodeficiency mutations. Science 252 (5010): 1278–1284, mayo de 1991 pmid 1925539 doi 10.1126/science.1925539
- ↑ Cristalli G, Costanzi S, Lambertucci C, Lupidi G, Vittori S, Volpini R, Camaioni E. Adenosine deaminase: functional implications and different classes of inhibitors. Medicinal Research Reviews 21 (2): 105–128, marzo de 2001 pmid 11223861 doi 10.1002/1098-1128(200103)21:2<105::AID-MED1002>3.0.CO;2-U
- ↑ Schrader WP, Stacy AR. Purification and subunit structure of adenosine deaminase from human kidney. The Journal of Biological Chemistry 252 (18): 6409–6415, sep de 1977 pmid 893413
- ↑ Schrader WP, Pollara B, Meuwissen HJ. Characterization of the residual adenosine deaminating activity in the spleen of a patient with combined immunodeficiency disease and adenosine deaminase deficiency. Proc. of the National Academy of Sciences of the United States of America 75 (1): 446–50, enero de 1978 pmid 24216 pmc 411266 doi 10.1073/pnas.75.1.446
- ↑ Daddona PE, Kelley WN. Human adenosine deaminase. Purification and subunit structure. The Journal of Biological Chemistry 252 (1): 110–115, enero de 1977 pmid 13062
Enlaces externos
Datos: Q356093